检索结果-南通市图书馆

as1.398中性蛋白酶制备水解明胶(Ⅰ)——反应规律的研究

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化学工业与工程 2001年第2期18卷 71-74页

作者：黄雅钦冷延国黄明智北京化工大学材料科学与工程学院北京100029

本文考察了游离AS1 398中性蛋白酶催化明胶水解反应时 ,不同温度、pH值、水解时间及酶用量等反应条件对该反应的影响规律 ,探讨了AS1 398中性蛋白酶应用于制备水解明胶工艺的可能性。

关键词： as1.398中性蛋白酶水解明胶明胶反应规律

提高as1.398中性蛋白酶发酵水平的研究

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江苏食品与发酵 2005年第2期 10-15页

作者：钱萍沈海丽张璐谷海先无锡市产品质量监督检验所无锡214101 江南大学生物工程学院无锡214036

对中性蛋白酶生产菌as1.398采用紫外线照射和亚硝基胍复合诱变,从上千株菌选出138株菌,用平皿快速检出法和Folin法测定酶活力,并经过复筛最终获得6株高产菌株,其中NP-72菌的酶活力达到10606u/mL,比原菌提高49%。对NP-72菌纯化分离获得NP... 详细信息

对中性蛋白酶生产菌as1.398采用紫外线照射和亚硝基胍复合诱变,从上千株菌选出138株菌,用平皿快速检出法和Folin法测定酶活力,并经过复筛最终获得6株高产菌株,其中NP-72菌的酶活力达到10606u/mL,比原菌提高49%。对NP-72菌纯化分离获得NP-72-7菌,经发酵工艺优化,其摇瓶产酶活力达到11361u/mL,比原菌株提高了59.5%。

关键词： as1.398中性蛋白酶发酵水平蛋白酶生产菌紫外线照射复合诱变亚硝基胍高产菌株纯化分离工艺优化产酶活力对中性摇瓶

应用响应面法优化as1.398中性蛋白酶的双水相萃取条件

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沈阳化工学院学报 2007年第4期21卷 252-256,313页

作者：朱建星王红艳张万忠孟玲沈阳化工学院环境与生物工程学院辽宁沈阳110142

选择PEG-柠檬酸钠双水相体系对as1.398中性蛋白酶粗酶液进行萃取纯化研究,考察粗酶质量浓度、pH值、相比、离子强度等因素对酶分配的影响,并进一步采用响应面分析优化实验条件.结果表明:采用响应面方法可以有效地对系统进行选择和设计,... 详细信息

选择PEG-柠檬酸钠双水相体系对as1.398中性蛋白酶粗酶液进行萃取纯化研究,考察粗酶质量浓度、pH值、相比、离子强度等因素对酶分配的影响,并进一步采用响应面分析优化实验条件.结果表明:采用响应面方法可以有效地对系统进行选择和设计,大大方便了研究工作.选择PEG1000-柠檬酸钠体系,在粗酶质量浓度5.2 g/L、相比2、pH=7.1条件下,as1.398中性蛋白酶的纯化倍数达3.6以上.

关键词：双水相萃取响应面分析 PEG 柠檬酸钠 as1.398中性蛋白酶

膨化大豆纤维固定化as1.398中性蛋白酶

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四川粮油科技 2002年第4期19卷 43-46页

作者：程霜曹怡梅山东省聊城师范学院食品工程系 252059

以膨化大豆纤维为载体 ,采用吸附交联法固定化as1.398中性蛋白酶 ,酶活力回收率为 4 5 % ,固定化容量为 182mg蛋白酶 / g载体 ,比活力为 90 0U /mg ,与自由酶相比较有显著提高 ,固定化酶的最适 pH由 7 0碱移至 7 5 ,最适温度由原酶的 ... 详细信息

以膨化大豆纤维为载体 ,采用吸附交联法固定化as1.398中性蛋白酶 ,酶活力回收率为 4 5 % ,固定化容量为 182mg蛋白酶 / g载体 ,比活力为 90 0U /mg ,与自由酶相比较有显著提高 ,固定化酶的最适 pH由 7 0碱移至 7 5 ,最适温度由原酶的 5 0℃拓宽至 5 0～ 65℃ ,固定化酶与底物的亲和力较自由酶有所下降 ,米氏常数由自由酶的 0 0 6%变为 0 1%酪蛋白。

关键词：膨化大豆纤维 as1.398中性蛋白酶固定化吸附交联法

用AS 1.398中性蛋白酶制备明胶水解物．Ⅰ．反应规律的研究

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明胶科学与技术 2002年第3期22卷 158-158页

作者：黄雅钦

用AS 1.398中性蛋白酶制备明胶水解物．Ⅱ．酶的固定化研究

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明胶科学与技术 2002年第3期22卷 157-157页

作者：黄雅钦

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酶促水解大豆分离蛋白动力学模型的研究

生物数学学报 1996年第3期11卷 181-188页

作者：饶平凡李建才李珑郑玉锖陈躬瑞刘树滔陈儒明福州大学生物工程研究所福州350002

本文对as1.398中性蛋白酶在pH6.9和温度49℃条件下水解大豆分离蛋白的动力学机制进行了研究．结果表明：酶水解速率随水解反呈指数递减．为了解释实验结果，我们提出了如下假设：对底物而言水解反应终为零级反应，水解过程中由于游离酶... 详细信息

本文对as1.398中性蛋白酶在pH6.9和温度49℃条件下水解大豆分离蛋白的动力学机制进行了研究．结果表明：酶水解速率随水解反呈指数递减．为了解释实验结果，我们提出了如下假设：对底物而言水解反应终为零级反应，水解过程中由于游离酶攻击酶-底物中间络合物而造成的不可逆酶变性是一个二级动力学过程．在此基础上，由实验数据推导得到了描述as1.398中性蛋白酶催化水解大豆分离蛋白的动力学方程，该方程可用于指导和优化酶解反应实验．

关键词：大豆分离蛋白 as1.398中性蛋白酶动力学模型

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中性蛋白酶在麦迪霉素溶媒萃取中的破乳作用

福建畜牧兽医 2016年第3期38卷 20-23页

作者：蓝灿华吴菲菲郑丹梅黄琳福建师范大学生命科学学院福州350117 福建师范大学工业微生物教育部工程研究中心福州350117

研究一种利用as1.398中性蛋白酶大幅度减轻麦迪霉素溶媒(醋酸丁酯,BA)萃取时乳化现象的方法,通过正交试验确定综合效果最佳的酶反应条件:酶加量(En)0.10%,温度37℃,pH7.0,搅拌时间60 min。在该条件下,可以减轻84%的乳化。利用该法破乳,... 详细信息

研究一种利用as1.398中性蛋白酶大幅度减轻麦迪霉素溶媒(醋酸丁酯,BA)萃取时乳化现象的方法,通过正交试验确定综合效果最佳的酶反应条件:酶加量(En)0.10%,温度37℃,pH7.0,搅拌时间60 min。在该条件下,可以减轻84%的乳化。利用该法破乳,麦迪霉素的成品质量和提取收率不受影响,而溶媒损耗却降低28%,并且可以改善劳动条件,达到节能、环保的目的。

关键词： as1.398中性蛋白酶麦迪霉素溶媒萃取破乳

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酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

中国粮油学报 2002年第2期17卷 48-50页

作者：赵国华明建陈宗道西南农业大学食品科学学院重庆400716

利用枯草芽孢杆菌as1.398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解,并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性,结果表明:as1.398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％,水解度为9％时乳化活性最大,水解度为3... 详细信息

利用枯草芽孢杆菌as1.398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解,并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性,结果表明:as1.398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％,水解度为9％时乳化活性最大,水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时,pH越高,蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5.0时的乳化活性明显地高于原蛋白质,且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。

关键词：酶解大豆分离蛋白 as1.398中性蛋白酶乳化特性