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鮰鱼蛋白ACE抑制肽的酶法制备及分离纯化

Preparation of ACE Inhibitory Peptide from Longsnout Catfish Protein by Enzymatic Method and Its Separation and Purification

作     者:李佳伶 关诗琦 蒋思雨 蔡寅川 郝刚 LI Jia-ling;GUAN Shi-qi;JIANG Si-yu;CAI Yin-chuan;HAO Gang

作者机构:西南民族大学食品科学与技术学院成都610041 四川阿坝州工业经济研究所四川汶川623000 

出 版 物:《中国调味品》 (China Condiment)

年 卷 期:2023年第48卷第9期

页      面:69-74,93页

学科分类:0832[工学-食品科学与工程(可授工学、农学学位)] 08[工学] 083201[工学-食品科学] 

基  金:西南民族大学大学生创新创业项目(S202310656105)。 

主  题:鮰鱼 ACE抑制肽 酶解 分子量分布 分离纯化 

摘      要:以脱脂后的鮰鱼肉为原料,采用分步酶解法制备血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,通过正交试验优化酶解条件。最佳酶解工艺:调节pH为8,温度为37℃,底物浓度为0.17 g/mL,先加胰蛋白酶,酶活/底物量为6 U/mg,水解1 h后再调节pH为9,温度为55℃,再加入碱性蛋白酶,酶活/底物量为6 U/mg,水解4 h。在此条件下,鮰鱼肉蛋白水解度为12.63%,酶解液ACE抑制率为18.7%。分子量分布分析发现酶解产物分子量主要分布在500 Da以下,占多肽的98.23%。酶解产物经超滤(3 000 Da)分离后ACE抑制率提高至35.4%,再用DA201-C大孔吸附树脂脱盐后ACE抑制率为56.6%,最后用葡聚糖凝胶G-15柱层析进行纯化后得到3个组分,组分G2的ACE抑制率为66.9%。经过分离纯化后的ACE抑制肽活性相比原酶解液提高了3.6倍。

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