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利用一种新型羧肽酶M32制备低苦味豌豆低聚肽

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食品与发酵工业 2023年第1期49卷 154-159页

作者：丁沈利毛炳杰陆信曜诸葛斌宗红江南大学工业生物技术教育部重点实验室工业微生物研究中心江苏无锡214122

该文研究了利用一种新型羧肽酶M32制备低苦味豌豆低聚肽的方法并进行了功能特性分析。结果表明羧肽酶M32酶解的最适条件为60℃,pH 7,酶解时间2 h,底物质量浓度60 g/L;羧肽酶M32结合碱性蛋白酶制备的豌豆低聚肽(pea protein isolate hydr... 详细信息

该文研究了利用一种新型羧肽酶M32制备低苦味豌豆低聚肽的方法并进行了功能特性分析。结果表明羧肽酶M32酶解的最适条件为60℃,pH 7,酶解时间2 h,底物质量浓度60 g/L;羧肽酶M32结合碱性蛋白酶制备的豌豆低聚肽(pea protein isolate hydrolysed by alkaline protease and carboxypeptidase M32,PPIACP)的溶解性和水解度分别为80.6%和15.4%,与碱性蛋白酶单酶制备的豌豆低聚肽(pea protein isolate hydrolysed by alkaline protease,PPIA)相比,分别提高了37.4%和33.4%;PPIACP中分子质量在0.2~1 kDa的短肽与PPIA相比显著增加(P<0.05),增加了36.2%;鲜味氨基酸提高了3.8%,苦味氨基酸His、Arg、Val、Leu含量显著增加了17.4%(P<0.05),表明羧肽酶M32可将苦味肽C端的疏水性氨基酸(多为苦味氨基酸)释放出来,使其呈游离状态,降低苦味;电子舌结果显示,苦味值由5.09变为3.93,降低了22.8%;鲜味由18.9变为21.7,提高了20.9%;DPPH自由基清除率、•OH清除率分别为98%和90%。综上所述,结合羧肽酶M32的双酶法可以显著降低豌豆低聚肽的苦味并提高其功能特性,该羧肽酶在植物蛋白生物活性肽制备中具有良好的应用前景。

关键词：羧肽酶M32 豌豆分离蛋白抗氧化脱苦风味

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豆粕鲜味肽的制备及纯化脱苦研究

中国调味品 2023年第1期48卷 8-13页

作者：别朋宇耿予欢华南理工大学食品科学与工程学院广州510641

以米曲霉和黑曲霉双菌发酵制得的豆粕曲料为原料,然后通过酶解、醇沉分离提取,联合葡聚糖凝胶层析纯化脱除大豆肽苦味,结合感官评价得到了鲜味较足的豆粕鲜味肽,实验结果表明,将豆粕酶解液浓缩到固形物含量为50%时,85%乙醇沉淀分离联合... 详细信息

以米曲霉和黑曲霉双菌发酵制得的豆粕曲料为原料,然后通过酶解、醇沉分离提取,联合葡聚糖凝胶层析纯化脱除大豆肽苦味,结合感官评价得到了鲜味较足的豆粕鲜味肽,实验结果表明,将豆粕酶解液浓缩到固形物含量为50%时,85%乙醇沉淀分离联合葡聚糖凝胶层析可以大量提取纯化鲜味较强的豆粕鲜味肽,此时产率为3.25%;凝胶层析法可以很好地将大豆肽苦味肽和鲜味肽分离开,从而极大地提高大豆肽鲜味,所得豆粕鲜味肽鲜味阈值为350 mg/L。此方法扩展了豆粕利用的途径,也为利用豆粕工业化生产鲜味肽提供了实验参考。

关键词：豆粕鲜味肽脱苦醇沉分级葡聚糖凝胶层析

超高压-温度联合杀菌工艺对蓝靛果忍冬脱苦果汁品质及风味的影响

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食品与发酵工业 2022年第18期48卷 60-67页

作者：蔡朋举丁宁史君彦郝静怡郑璐婕胡欣朱诗语孙爱东北京林业大学生物科学与技术学院北京100083 林业食品加工与安全北京市重点实验室北京100083

蓝靛果忍冬(Lonicera caerulea)出汁率高,营养丰富,是制作果汁的良好原料。传统热杀菌技术会破坏果汁品质及风味,且蓝靛果忍冬果汁的强烈苦味限制了其发展。因此,该试验利用HPLC-MS/MS对蓝靛果忍冬果汁中的苦味物质进行检测并以活性炭... 详细信息

蓝靛果忍冬(Lonicera caerulea)出汁率高,营养丰富,是制作果汁的良好原料。传统热杀菌技术会破坏果汁品质及风味,且蓝靛果忍冬果汁的强烈苦味限制了其发展。因此,该试验利用HPLC-MS/MS对蓝靛果忍冬果汁中的苦味物质进行检测并以活性炭为脱苦剂进行脱苦,利用超高压联合温度(温-压联合)对其杀菌并测定果汁在4℃条件下贮藏35 d的稳定性。结果表明,HPLC-MS/MS共检测出3种苦味物质,分别为马钱苷酸、马钱苷和开联番木鳖苷,活性炭脱苦后苦味物质含量降低了39%;温-压联合杀菌效果优于单一的热杀菌和超高压杀菌,且不同温-压联合处理条件对果汁贮藏期稳定性无显著影响;电子舌结果显示脱苦效果显著,改善了口感,温-压联合杀菌处理的果汁可较好地维持贮藏期内果汁品质和风味。综合成本、贮藏效果等因素,蓝靛果忍冬果汁脱苦后经400 MPa 3 min-50℃5 min温-压联合处理可在4℃条件下贮藏35 d保持稳定。该研究为蓝靛果忍冬的开发与利用提供一定的理论依据。

关键词：蓝靛果忍冬果汁 HPLC-MS/MS 脱苦温-压联合贮藏

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酶促类蛋白反应的研究进展

食品工业科技 2022年第22期43卷 454-462页

作者：李云亮周安奇阮思煜马海乐江苏大学食品与生物工程学院江苏镇江212013

酶促类蛋白反应是指将浓缩的蛋白水解物,在适宜的条件下,经蛋白酶催化成蛋白质类似物的过程。酶促类蛋白反应不仅可以弥补天然蛋白质在氨基酸组成上的缺陷,提高蛋白质功能性,改善蛋白水解物的风味,为科研和生产提供新的蛋白质来源,而且... 详细信息

酶促类蛋白反应是指将浓缩的蛋白水解物,在适宜的条件下,经蛋白酶催化成蛋白质类似物的过程。酶促类蛋白反应不仅可以弥补天然蛋白质在氨基酸组成上的缺陷,提高蛋白质功能性,改善蛋白水解物的风味,为科研和生产提供新的蛋白质来源,而且利用该方法获得的产品生物利用率高,无毒副作用,所以受到了科学界的广泛关注并逐渐被应用到食品工业之中。本文综述了酶促类蛋白反应的机理、影响因素、产物特性及其在食品领域的应用,以期为食品品质的改善提供新的方法,为新型食品的开发提供新的途径。

关键词：酶促类蛋白反应脱苦生物效价功能性质新蛋白来源

产柚苷酶菌株改良、性质及其在柑橘酒中的应用研究进展

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江苏农业学报 2023年第6期39卷 1427-1436页

作者：林静罗莲杨爽李萍张志清陈安均刘兴艳四川农业大学食品学院四川雅安611130

柚苷酶是由α-L-鼠李糖苷酶及β-D-葡萄糖苷酶组成的复合酶,不同来源的柚苷酶在酶学性质和结构特性上有一定的差异,目前柚苷酶的主要来源是真菌,真菌来源的柚苷酶最适温度为50~60℃,最适pH值范围为4.0~6.0,但柚苷酶的整体结构、两种单... 详细信息

柚苷酶是由α-L-鼠李糖苷酶及β-D-葡萄糖苷酶组成的复合酶,不同来源的柚苷酶在酶学性质和结构特性上有一定的差异,目前柚苷酶的主要来源是真菌,真菌来源的柚苷酶最适温度为50~60℃,最适pH值范围为4.0~6.0,但柚苷酶的整体结构、两种单组分酶的比例构成,至今尚无详尽的报道。柚苷酶作用于柑橘酒时,不仅能脱苦,还能提高柑橘酒的香气,其在提高柑橘酒的品质方面具有潜在的应用价值。本文对柚苷酶的酶学特性、结构特性、柑橘酒中的苦味物质及柚苷酶在柑橘酒中的应用等进行了综述,以期为柚苷酶的进一步研究和应用提供理论支持。

关键词：柚苷酶酶学性质柑橘酒柚皮苷脱苦增香

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大米蛋白肽的制备、脱苦及生物活性研究进展

食品工业科技 2024年

作者：李铃东陈军韩嘉龙宋瑞玉耿勤李俶刘成梅戴涛涛食品科学与资源挖掘全国重点实验室南昌大学江西南大国创院食品科技有限公司江西恒顶食品有限公司

大米蛋白肽因具有高营养价值、高消化率、低过敏性和多种生理调节作用，而受到国内外研究学者的普遍关注。本文结合近年来大米蛋白肽的研究进展，综述了大米蛋白肽的制备方法、分离纯化技术和苦味改善策略等相关研究结果，总结了大米蛋... 详细信息

大米蛋白肽因具有高营养价值、高消化率、低过敏性和多种生理调节作用，而受到国内外研究学者的普遍关注。本文结合近年来大米蛋白肽的研究进展，综述了大米蛋白肽的制备方法、分离纯化技术和苦味改善策略等相关研究结果，总结了大米蛋白肽的抗氧化、降血压、免疫调节和降血糖等生物活性，介绍了其在食品领域的应用前景，并对未来的研究方向进行了展望，旨在为大米蛋白肽的开发和实际生产运用提供理论依据。

关键词：大米蛋白肽制备分离纯化脱苦生物活性

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核-壳结构分子印迹材料用于定向脱苦的研究

化工学报 2020年第10期71卷 4704-4710页

作者：蒋壮飞何家垣马蓉蓉李清瑶杨莉莉谭玲张起辉重庆大学化学化工学院重庆400044 重庆大学药学院重庆400044

以SiO2为支撑材料、甲基丙烯酸(MAA)为功能单体、偶氮二异丁腈(AIBN)为引发剂、乙二醇二甲基丙烯酸酯(EGDMA)为交联剂,制备了可选择性吸附柠檬汁中苦味物质的表面分子印迹聚合物(SMIPs)材料。利用透射电镜和红外吸收光谱等手段对SMIPs... 详细信息

以SiO2为支撑材料、甲基丙烯酸(MAA)为功能单体、偶氮二异丁腈(AIBN)为引发剂、乙二醇二甲基丙烯酸酯(EGDMA)为交联剂,制备了可选择性吸附柠檬汁中苦味物质的表面分子印迹聚合物(SMIPs)材料。利用透射电镜和红外吸收光谱等手段对SMIPs进行表征,随后进行吸附能力和选择性研究。结果表明,SMIPs具有核-壳结构,且有着良好的吸附性能(27.72 mg/g)和快速吸附能力(60 min),吸附符合二级动力学模型,吸附过程符合Langmuir单层吸附模型。最后,将SMIPs用于柠檬汁中苦味物质吴茱萸内酯的去除,结果显示SMIPs具有良好的脱苦性能。

关键词：核-壳材料纳米材料二氧化硅表面分子印迹吸附剂苦味物质脱苦

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微生物高温氨肽酶的筛选及应用

微生物高温氨肽酶的筛选及应用

作者：戴林江南大学

学位级别：硕士

氨肽酶是一种特异性从肽链N端切割肽键的外肽酶,广泛应用于食品、医药等行业,可利用其去除蛋白类食品水解加工产生的苦味,然而工业加工过程常需在50℃以上的高温下进行,大多氨肽酶因耐热性差无法满足实际高温加工应用的要求。因此,本研... 详细信息

氨肽酶是一种特异性从肽链N端切割肽键的外肽酶,广泛应用于食品、医药等行业,可利用其去除蛋白类食品水解加工产生的苦味,然而工业加工过程常需在50℃以上的高温下进行,大多氨肽酶因耐热性差无法满足实际高温加工应用的要求。因此,本研究在筛选、鉴定产氨肽酶菌株的基础上,旨在从中分离获得一种稳定的新型高温氨肽酶及其基因,将其表达、纯化和考察酶学性质,尝试应用于高温条件下低苦味植物肽的制备,为食品加工领域增添优质氨肽酶的酶种,满足食品加工发展的需要。(1)为筛选高温氨肽酶,在50℃下,通过透明圈初筛和氨肽酶酶活复筛从水豆豉中筛选到一株高产氨肽酶菌株,具有较高酶活;经生理生化和分子生物学鉴定为地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)SQ1,利用高温变性除杂的方法分离其胞外高温氨肽酶,SDS-PAGE显示在49 k Da处存在疑似条带,经MALDI-TOF MS鉴定和NCBI数据库比对,发现其最佳匹配蛋白为预测氨肽酶Ywa D(gi|52005573);对该酶序列结构进行分析,结果显示:该基因全长1350 bp,编码499个氨基酸,属于金属蛋白酶M28家族,以单体形式存在,初步判定为未经研究的氨肽酶,命名为Bl Ywa D;同时以B.licheniformis SQ1基因组DNA为模版,PCR扩增出完整的氨肽酶基因,进行下一步研究。(2)为获得大量的氨肽酶Bl Ywa D及考察酶学性质,分别构建了氨肽酶重组表达菌株E.coli BL21/p ET20b(+)-blywad和B.subtilis WB600/p MA5-blywad,发酵后均检测到氨肽酶酶活,证实该酶为氨肽酶;氨肽酶在B.subtilis WB600中分泌表达,胞外酶活为1769.16 U·m L,经优化后酶活达2596.75 U·m L;粗酶液经镍柱纯化,获得的氨肽酶Bl Ywa D最适温度为80℃,50-80℃范围内相对酶活大于80%,80℃下半衰期为24 h,表明该氨肽酶具有耐高温和广泛的温度适应性;最适p H为8.5,p H在7.5-8.5间较稳定;反应体系添加Na Cl至4.0 mol·L,其相对酶活高于90%,具备较好的盐耐受性;Co对酶活促进作用最强,Cu对酶活抑制作用最强。底物特异性研究表明该酶是一种亮氨酸氨肽酶,底物谱较广,偏好性水解Leu、Glu和Val。此外,通过生物信息学分析发现脯氨酸含量(特别是无规卷曲中)增多有助于维持Bl Ywa D的热稳定性。可见,氨肽酶Bl Ywa D具备较好的在有盐高温条件下食品加工的潜力。(3)以玉米蛋白和大豆蛋白为底物,考察氨肽酶Bl Ywa D在高温下制备低苦味活性肽的能力,结果表明,80℃下,利用Bl Ywa D二次酶解玉米蛋白和大豆蛋白所制备玉米肽(ZAAP)和大豆肽(SPIAAP)的水解度最高,分别为32.51%和27.01%,高于同条件下利用商业氨肽酶二次酶解所得产物的水解度;与碱性蛋白酶单酶解制备的玉米肽(ZA)和大豆肽(SPIA)相比,ZAAP和SPIAAP的苦味值分别降低了80%和60%,鲜味值分别增加了27%和25%;DPPH清除率分别增加了65%和25%,羟自由基清除率分别增加了22%和27%。同时,游离氨基酸和小分子肽类物质含量增多,有助于产品风味提升及抗氧化能力增强。以上结果表明氨肽酶Bl Ywa D可在高温条件下满足食品加工应用。

关键词：氨肽酶异源表达耐高温功能肽脱苦

Aspergillus oryzae RIB40氨肽酶(AoAPase)异源表达及在鳕鱼肽脱苦中的应用

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微生物学报 2022年第12期62卷 4943-4952页

作者：袁帅陈晓倩吴敬宿玲恰颜正飞江南大学食品科学与技术国家重点实验室江苏无锡214122 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室江苏无锡214122 江南大学教育部食品安全国际合作联合实验室江苏无锡214122

【目的】针对鳕鱼肽苦味这一不足之处,本研究旨在获得一种高效特异性脱苦氨肽酶,实现对鳕鱼肽苦味的去除进而提升其附加值。【方法】本研究选取Aspergillus oryzae RIB40来源的氨肽酶AoAPase在毕赤酵母KM71中进行异源表达并探究其酶学性... 详细信息

【目的】针对鳕鱼肽苦味这一不足之处,本研究旨在获得一种高效特异性脱苦氨肽酶,实现对鳕鱼肽苦味的去除进而提升其附加值。【方法】本研究选取Aspergillus oryzae RIB40来源的氨肽酶AoAPase在毕赤酵母KM71中进行异源表达并探究其酶学性质;荧光探针法与电子舌技术联用评估AoAPase对鳕鱼肽的脱苦效果;高效液相色谱测定鳕鱼肽酶解液中游离氨基酸含量及分子量的分布变化;利用扫描电镜观察鳕鱼肽表面微观结构的差异性;通过评价DPPH、羟基及ABTS自由基清除能力,探究鳕鱼肽经AoAPase处理后抗氧化活性的变化。【结果】AoAPase在毕赤酵母KM71中成功异源表达,其分子量约41kDa。最适温度和pH分别为70℃和8.0,在最适条件下AoAPase酶活可达到2238U/mL,Ca^(2+)能够提高其酶活;AoAPase具有底物特异性,以Leu-pNA为底物时,K_(m)为5.95mmol/L,V_(max)为43.58μmol/(mL·min);AoAPase通过切除鳕鱼肽段N端疏水性氨基酸残基和降低苦味显著的肽段(500‒1000 Da)含量,进而完全消除其苦味;经AoAPase处理后的鳕鱼肽粉质地更加细腻、松散,且抗氧化活性无明显差异。【结论】重组氨肽酶AoAPase能够特异性去除鳕鱼肽苦味且不影响其生物活性,本研究为AoAPase在蛋白脱苦中的应用奠定理论基础。

关键词：氨肽酶异源表达脱苦鳕鱼肽抗氧化性