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食品与生物技术学报 2015年第4期34卷 355-360页

作者：王棐张海玲光翠娥桑尚源杨红飞食品科学与技术国家重点实验室江南大学江苏无锡214122

从晶体结构出发,应用分子对接和结合自由能分析,研究了唾液酸转移酶(Sialyltransferase,ST)与其抑制剂大豆皂苷ⅰ的相互作用机理,确定了它们的作用位点、作用力类型及大小。结果表明:范德华力和静电相互作用是复合物形成的主要驱动力,... 详细信息

从晶体结构出发,应用分子对接和结合自由能分析,研究了唾液酸转移酶(Sialyltransferase,ST)与其抑制剂大豆皂苷ⅰ的相互作用机理,确定了它们的作用位点、作用力类型及大小。结果表明:范德华力和静电相互作用是复合物形成的主要驱动力,极性溶剂化能则起相反作用;8个氨基酸残基Gly149、Ser151、Met172、Asn173、Phe292、Trp300、His301、Ser325与大豆皂苷ⅰ形成疏水相互作用,11个氨基酸残基Asn150、Tyr194、Ser271、Thr272、Gly273、Ile274、Gly291、Gly293、His302、Glu305、Glu324与大豆皂苷ⅰ形成氢键作用;大豆皂苷ⅰ占据了ST与底物胞苷一磷酸-β-N-乙酰神经氨酸相互作用的12个氨基酸残基中的11个,可起到竞争性抑制的作用。

关键词：唾液酸转移酶大豆皂苷ⅰ 分子对接结合自由能分析

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