大豆皂苷Ⅰ抑制唾液酸转移酶的分子机理研究

作     者：王棐 张海玲 光翠娥 桑尚源 杨红飞 WANG Fei;ZHANG Hailing;GUANG Cuie;SANG Shangyuan;YANG Hongfei

作者机构：食品科学与技术国家重点实验室江南大学江苏无锡214122 

出 版 物：《食品与生物技术学报》 (Journal of Food Science and Biotechnology)

年 卷 期：2015年第34卷第4期

页      面：355-360页

核心收录：

学科分类：1008[医学-中药学(可授医学、理学学位)] 1006[医学-中西医结合] 100602[医学-中西医结合临床] 10[医学] 

基　　金：国家自然科学基金项目(31201289) 江南大学大学生创新训练计划项目(012011342) 

主　　题：唾液酸转移酶 大豆皂苷Ⅰ 分子对接 结合自由能分析 

摘      要：从晶体结构出发,应用分子对接和结合自由能分析,研究了唾液酸转移酶(Sialyltransferase,ST)与其抑制剂大豆皂苷Ⅰ的相互作用机理,确定了它们的作用位点、作用力类型及大小。结果表明:范德华力和静电相互作用是复合物形成的主要驱动力,极性溶剂化能则起相反作用;8个氨基酸残基Gly149、Ser151、Met172、Asn173、Phe292、Trp300、His301、Ser325与大豆皂苷Ⅰ形成疏水相互作用,11个氨基酸残基Asn150、Tyr194、Ser271、Thr272、Gly273、Ile274、Gly291、Gly293、His302、Glu305、Glu324与大豆皂苷Ⅰ形成氢键作用;大豆皂苷Ⅰ占据了ST与底物胞苷一磷酸-β-N-乙酰神经氨酸相互作用的12个氨基酸残基中的11个,可起到竞争性抑制的作用。