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TNS探针检测中心蛋白与DNA结合后的构象变化

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分析试验室 2023年第2期42卷 209-216页

作者：张文龙胡颖媛薛美昭杨斌盛山西中医药大学中药与食品工程学院晋中030619 山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006

中心蛋白(centrin)通过构象变化吸引多种修复因子到DNA损伤位点,参与核苷酸切除修复的识别过程,利用荧光探针可以研究蛋白质的构象变化。本研究以2-对甲苯胺基-6-萘磺酸(TNS)为探针,应用光谱法探究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(N-EoC... 详细信息

中心蛋白(centrin)通过构象变化吸引多种修复因子到DNA损伤位点,参与核苷酸切除修复的识别过程,利用荧光探针可以研究蛋白质的构象变化。本研究以2-对甲苯胺基-6-萘磺酸(TNS)为探针,应用光谱法探究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(N-EoCen)与小牛胸腺DNA(CT-DNA)作用后的构象变化。结果表明,N-EoCen可以与CT-DNA形成复合物,复合物的形成使得蛋白的构象发生变化,疏水腔暴露。Ca^(2+)与N-EoCen配位后,有利于N-EoCen与CT-DNA的结合,会进一步诱导蛋白中疏水性氨基酸残基的暴露。本文研究结果为今后研究中心蛋白在核苷酸切除修复的识别过程中的分子机制提供了理论基础,并且为TNS作为探针应用于检测蛋白质与其他生物大分子的作用提供了参考。

关键词：中心蛋白小牛胸腺DNA(CT-DNA) 探针构象

E75K突变对中心蛋白与Tb（Ⅲ）/Ca（Ⅱ）作用的影响

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山西大学学报(自然科学版) 2023年第4期46卷 897-902页

作者：赵亚琴刘旭荣山西大学分子科学研究所

中心蛋白(centrin)是高度保守EF-hand超家族成员，蛋白的N端结构域与C端结构域之间可能存在协同性，那么位于蛋白N端结构域的EF-hand结构基元丧失金属离子结合能力后是否会对蛋白C端结构域的金属离子结合特性产生影响？本文利用分子生... 详细信息

中心蛋白(centrin)是高度保守EF-hand超家族成员，蛋白的N端结构域与C端结构域之间可能存在协同性，那么位于蛋白N端结构域的EF-hand结构基元丧失金属离子结合能力后是否会对蛋白C端结构域的金属离子结合特性产生影响？本文利用分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白(Euplotes octocarinatus centrin, EoCen)的75位谷氨酸(E)突变为赖氨酸(K)得到EoCen-E75K，通过荧光光谱法、等温滴定量热法、远紫外圆二色光谱及紫外-可见吸收光谱等方法研究了EoCen-E75K与Tb3+/Ca2+的结合。结果表明，突变体蛋白EoCen-E75K与Tb3+/Ca2+的结合比为1∶3。参与金属离子配位的E突变为带相反电荷的K，改变蛋白质EF-hand结构域的静电平衡，使其丧失与金属离子的结合，Tb3+/Ca2+结合在蛋白EF-handⅠ、Ⅲ、Ⅳ位点。突变使得EoCen蛋白Ⅲ、Ⅳ位点与Tb3+的结合能力降低10～100倍。另外，E突变为K后EoCen的二级结构没有明显改变，疏水结构的外露程度减弱。

关键词：中心蛋白光谱 Tb3+/Ca2+ 离子结合

盐酸氯丙嗪对八肋游仆虫中心蛋白C端功能的抑制

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无机化学学报 2021年第1期37卷 23-32页

作者：董倩叶旭文杨静王文明赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006

通过荧光光谱分析、等温滴定量热(ITC)、圆二色谱(CD)、电泳等技术研究了盐酸氯丙嗪(CPZ)和八肋游仆虫中心蛋白C端(apoC-EoCen)的结合以及CPZ对蛋白功能的影响。结果表明,在室温下10 mmol·L^-1 Hepes溶液(pH=7.4)中,CPZ与apoC-EoCen以... 详细信息

通过荧光光谱分析、等温滴定量热(ITC)、圆二色谱(CD)、电泳等技术研究了盐酸氯丙嗪(CPZ)和八肋游仆虫中心蛋白C端(apoC-EoCen)的结合以及CPZ对蛋白功能的影响。结果表明,在室温下10 mmol·L^-1 Hepes溶液(pH=7.4)中,CPZ与apoC-EoCen以物质的量之比为1∶1结合,条件结合常数约为104L·mol^-1。CPZ的结合导致蛋白质的二级结构发生改变,α螺旋含量减小;对金属离子诱导中心蛋白的聚集产生了抑制作用,Tb3+敏化荧光强度也降低;阻碍了中心蛋白与着色性病干皮病C组蛋白(XPC)的结合;且影响了apoC-EoCen类核酸酶活性,导致蛋白对pBR322 DNA的切割能力下降;抑制了蛋白质的磷酸化。综合实验结果表明盐酸氯丙嗪是中心蛋白的生物功能阻断剂,对中心蛋白的功能具有良好的调控作用。

关键词：八肋游仆虫中心蛋白功能盐酸氯丙嗪抑制

中心蛋白C端半分子与Sm^(3+)作用的光谱研究

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中国稀土学报 2013年第3期31卷 338-343页

作者：贾承政赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西太原030006

在0.01 mol.L-1Hepes,0.15 mol.L-1NaCl,pH 7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了Sm3+与八肋游仆虫中心蛋白C端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,C-EoCen)III,IV结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响。结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大;Sm3+与C-EoCen的III,IV结合位点的条件稳定常数分别为:lgKIII=6.23±0.39,lgKIV=6.81±0.51。

关键词： Sm3+ 中心蛋白构象变化光谱

基于双十二烷基二甲基溴化铵、琼脂糖修饰电极的中心蛋白金属结合性质研究

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河南师范大学学报（自然科学版） 2021年第1期49卷 50-56页

作者：荣志江孙红艳杨艳周焕新杨斌盛太原科技大学化学与生物工程学院太原030024 山西大学分子科学研究所太原030006

应用热解石墨电极(pyrolytic graphite electrode,PG)、双十二烷基二甲基溴化铵(Didodecyldimethylammonium bromide,DDAB)修饰电极,以及应用琼脂糖修饰电极研究了八肋游仆虫N端中心蛋白(N-terminal ciliate Euplotes octocarinatus centrin,N-EoCen)、C端中心蛋白(C-EoCen)与Eu^(3+)结合反应的循环伏安特性.研究发现在琼脂糖修饰电极上出现了配合物Eu^(3+)-N-EoCen一对氧化还原峰,与仅有Eu^(3+)存在时相比,负向移动0.24 V.在DDAB修饰电极上出现了配合物Eu^(3+)-N-EoCen微弱的不可逆还原峰.经过计算N-EoCen,C-EoCen与Eu^(3+)结合反应的结合常数β和结合数n,显示N-EoCen与Eu^(3+)形成1∶2型分子复合物,结合常数β=1.26×10^(7) L·mol^(-1);C-EoCen与Eu^(3+)结合比为1∶2,结合常数β=1.38×10^(9) L·mol^(-1).

关键词：中心蛋白循环伏安 DDAB 琼脂糖

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中心蛋白功能与调控

中心蛋白功能与调控

中国化学会第十四届全国生物无机化学学术会议

作者：杨斌盛山西大学分子科学研究所

中心蛋白是分子量约为20 kD的酸性EF-手钙结合蛋白超家族成员之一。它不仅定位于很多生物中心体(基体或纺锤极体),而且分布在细胞周质和细胞核中,参与许多细胞生物学过程而发挥重要作用。中心蛋白分子水平研究表明,该蛋白质与Ca或Tb结合... 详细信息

中心蛋白是分子量约为20 kD的酸性EF-手钙结合蛋白超家族成员之一。它不仅定位于很多生物中心体(基体或纺锤极体),而且分布在细胞周质和细胞核中,参与许多细胞生物学过程而发挥重要作用。中心蛋白分子水平研究表明,该蛋白质与Ca或Tb结合后,会发生构象变化,由"closed"转变为"open",疏水区暴露,由细长丝形变成类球状,同时由于N-端前20个碱性氨基酸的存在,伴随有蛋白质聚集体的形成;中心蛋白C-端结构域可与靶肽或钙调蛋白拮抗剂(W-7)结合形成1:1的复合物;蛋白激酶A可使Ser166磷酸化;中心蛋白还参与核苷酸切除修复的识别过程。本文报道中心蛋白与金属离子、靶肽、钙调蛋白拮抗剂、DNA结合以及蛋白质磷酸化的相互影响:中心蛋白聚集、信号、核苷酸切除修复功能的调控。

关键词：中心蛋白聚集信号转导核苷酸切除修复

来源： cnki会议评论

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中心蛋白结构及与靶肽的作用

中心蛋白结构及与靶肽的作用

中心蛋白3定位于游仆虫细胞中形成棘毛的基体上(英文)

中国化学会第十四届全国生物无机化学学术会议

作者：赵亚琴杨静陈栋王映杰杨斌盛山西大学

微管组织中心（microtubule organizing centre, MTOC）由两个相互垂直的中心粒（centriole）和中心粒周围物质（pericentriolar material,PCM）组成。PCM的主要成分是蛋白质,中心蛋白即是其中的一种。中心蛋白属于钙调蛋白家族成员,包... 详细信息

微管组织中心（microtubule organizing centre, MTOC）由两个相互垂直的中心粒（centriole）和中心粒周围物质（pericentriolar material,PCM）组成。PCM的主要成分是蛋白质,中心蛋白即是其中的一种。中心蛋白属于钙调蛋白家族成员,包含有四个螺旋-环-螺旋（helix-loop-helix）结构域,每个结构域结合一个钙。中心蛋白的生物功能主要体现在纤维收缩和信号转导两方面。为此,我们做了如下几方面的工作:

关键词：中心蛋白结构靶肽磷酸化

来源： cnki会议评论

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山西大学学报(自然科学版) 2009年第4期32卷 605-613页

作者：柴宝峰杨睿李娜王景涛化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学生物技术研究所

中心蛋白与中心体(或基体)有着密切关系,作为一种细胞骨架蛋白,形成原生动物巨大的细胞骨架网络;为了研究从八肋游仆虫细胞中克隆到的一种中心蛋白基因(EoCen3)的功能,我们构建了八肋游仆虫细胞大核人工染色体pBTub-Tel ,定位分析该基... 详细信息

中心蛋白与中心体(或基体)有着密切关系,作为一种细胞骨架蛋白,形成原生动物巨大的细胞骨架网络;为了研究从八肋游仆虫细胞中克隆到的一种中心蛋白基因(EoCen3)的功能,我们构建了八肋游仆虫细胞大核人工染色体pBTub-Tel ,定位分析该基因所表达的中心蛋白在细胞中的分布和行为.该人工染色体利用密码子优化的增强型绿色荧光蛋白基因作为标记,在八肋游仆虫细胞中实现高表达,避免用抗生素作为标记对该细胞的喂养产生影响.定位结果显示,该类中心蛋白特异定位于游仆虫形态发生过程中的基体上.在八肋游仆虫无性生殖细胞分裂的起始阶段基体开始发育,首先形成第一个基体,Eo-Cen3定位于新形成的基体中;随后基体开始复制,EoCen3定位于正在复制的基体中.在细胞发育过程中绿色荧光标记的基体成倍增加,说明EoCen3与参与棘毛形成的基体的复制有一定的关系.

关键词：纤毛虫大核人工染色体中心蛋白基体

八肋游仆虫中心蛋白N端半分子Loop区首个氨基酸的作用

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无机化学学报 2011年第2期27卷 245-250页

作者：赵冰段炼刘文赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所太原030006

本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TNS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:... 详细信息

本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TNS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:当中心蛋白loopⅠ区37位的天冬氨酸突变为赖氨酸后,loopⅠ丧失了金属离子结合能力,进而影响了中心蛋白依赖于金属离子的构象变化;而loopⅡ区73位的天冬氨酸突变为赖氨酸后仍保持金属离子结合能力,依赖于金属离子的构象变化减小。中心蛋白发挥大部分生物功能都依赖于金属离子,这就表明loopⅠ区37位的天冬氨酸在中心蛋白发挥生物功能时起着重要作用,是不可缺少的。在10 mmol·L-1 Hepes、pH 7.4、20 mmol·L-1 KCl条件下,八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loopⅡ与金属离子Tb3+和Ca2+的结合常数分别为:KⅡ(Tb3+)=(8.31±0.18)×104 L·mol-1和KⅡ(Ca2+)=(0.94±0.12)×102 L·mol-1,中心蛋白N端半分子的两个金属结合部位结合能力顺序为:Ⅰ>Ⅱ。

关键词：中心蛋白 N端半分子 Tb3+ Ca2+ TNS