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heterologous expression of LamA gene encoded endo-β-1,3- glucanase and CO2 fixation by bioengineered Synechococcus sp. PCC 7002

引用

Frontiers of Environmental Science & Engineering 2017年第2期11卷 115-122页

作者： Di Li Swati Yewalkar Xiaotao Bi Sheldon Duff dusko posarac.he.i wang.layne.a. woodfin Jan-hendrik hehemann Sheila C. Potter Francis E. Nano School of Water Resources and Environment China University of Geosciences Beijing 100083 China Department of Chemical and Biological Engineering University of British Columbia Vancouve V6T 1Z3 Canada Department of Biochemistry and Microbiology University of Victoria Victoria V5Z 4H4 Canada

The gene for the catalytic domain of thermostable endo-β-1,3-glucanase （laminarinase） LamA was cloned from Thermotoga maritima MSB8 and heterologously expressed in a bioengineered Synechococcus sp. PCC 7002. The mutant strain was cultured in a photobioreactor to assess biomass yield, recombinant laminarinase activity, and CO2 uptake. The maximum enzyme activity was observed at a oH of 8.0 and a temoerature of 70℃. At a CO2 concentration of 5%, we obtained a maximum specific growth rate of 0.083 h^-1 a biomass productivity of 0.42 g· L^-1·d^-1 a blomass concentration of 3.697 g.L^-1 , and a specific enzyme activity of the mutant strain of 4.325 ***^- 1 dry mass. All parameters decreased as CO2 concentration increased from 5% to 10% and further to 15% CO2, except enzyme activity, which increased from 5% to 10% CO2. However, the mutant culture still 1 1 grew at 15% CO2 concentration, as reflected by the blomass productwlty （0.26 g.L .d ）, biomass concentration （2.416 g.L^- 1）, and specific enzyme activity （3.247 ***^-1 dry mass）.

关键词： Synechococcus sp. PCC 7002Thermotoga maritimaLamA geneEndo-β-1 3-glucanaseCO2 fixation

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