检索结果-南通市图书馆

化学进展 2002年第4期14卷 287-291页

作者：杨斌盛丰九英山西大学分子科学研究所太原030006

本文在简介转铁蛋白、转铁蛋白受体的铁 ( )调控作用研究进展的基础上 ,综述了稀土离子、镓与转铁蛋白的作用及稀土离子、镓代谢与铁 ( )

关键词：铁生物调控稀土离子转铁蛋白转铁蛋白受体镓代谢

螯合剂对稀土-转铁蛋白配合物的影响Ⅲ——柠檬酸脱除Tb_c-Tf中铽(Ⅲ)的动力学研究

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光谱学与光谱分析 2003年第6期23卷 1142-1145页

作者：赵亚琴丰九英杨斌盛山西大学分子科学研究所山西太原030006

通过监测人血清脱铁转铁蛋白C-端结合部位结合铽(Ⅲ)(Tb_C-Tf)在549nm处荧光强度随时间的变化,在0.1mol·L^(-1)Hepes,pH7.4及室温条件下观察了柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽(Ⅲ)的脱除。结果表明,柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽... 详细信息

通过监测人血清脱铁转铁蛋白C-端结合部位结合铽(Ⅲ)(Tb_C-Tf)在549nm处荧光强度随时间的变化,在0.1mol·L^(-1)Hepes,pH7.4及室温条件下观察了柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽(Ⅲ)的脱除。结果表明,柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽(Ⅲ)的脱除有两种途径:饱和动力学和一级反应动力学途径。

关键词：螫合剂稀土-转铁蛋白配合物柠檬酸人血清脱铁转铁蛋白结合铽饱和动力学一级反应动力学

八肋游仆虫中心蛋白的表达、纯化及光谱性质研究

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八肋游仆虫中心蛋白的表达、纯化及光谱性质研究

作者：丰九英山西大学

学位级别：硕士

中心蛋白(Centrins)是真核细胞中一种重要的蛋白质，与细胞中纤维的收缩、细胞的分裂等密切相关。目前，中心蛋白结构与功能的研究依然是细胞生物学研究的热点之一，但国内外关于Centrins的研究多集中在生物功能上，仍没有晶体结构的报... 详细信息

中心蛋白(Centrins)是真核细胞中一种重要的蛋白质，与细胞中纤维的收缩、细胞的分裂等密切相关。目前，中心蛋白结构与功能的研究依然是细胞生物学研究的热点之一，但国内外关于Centrins的研究多集中在生物功能上，仍没有晶体结构的报道，从溶液结构入手进行结构与功能关系的探讨也很少。近年来稀土资源的不断开发利用增加了稀土元素进入生命体的途径和机会，这使得稀土元素在生命体中的代谢模式受到普遍重视。Centrins是钙结合蛋白家族的成员，含有四个EF-hand结构域，每个结构域可能结合一个Ca，所以它可能是稀土离子在生物体内实现其生物效应的载体。目前国内外尚无关于单细胞低等真核生物-游仆虫中心蛋白基因表达、溶液构象和生物功能等方面的研究报道。本研究利用聚合酶链式反应(PCR)技术和基因重组技术构建了八肋游仆虫中心蛋白基因centrin的重组表达质粒pGEX-6p-1-centrin，并将其转入大肠杆菌(***)BL21中用IPTG诱导，获得centrin的可溶性融合表达。融合蛋白GST-Centrin菌体裂解液上清经GST亲和层析后用PreScission Protease(PPase)酶切，酶切产物再经GST亲和层析和Hitrap Q阴离子交换层析两步柱层析纯化后，得到纯度较好(90％以上)的Centrin。纯化后的Centrin先运用GenePro对它的一些参数及性质做了预测，诸如等电点、净电荷量、亲水亲脂性、α-螺旋分布及钙结合区氨基酸序列分布等，以期为后续实验研究起到理论性的指导作用。预测分析表明：中心蛋白是一个酸性(pI 6.5)、小分子量(19664Da)、水溶性(Hydrophobic 26.2％)蛋白，它含有四个EF-hand型结构域，每个结构域可能结合一个钙离子，但N-端区和C-端区的钙结合能力可能有差别。然后通过紫外光谱和荧光光谱的方法探讨了它与金属离子(Ca、Tb)及小肽(Melittin)的相互作用。实验结果表明：Ca、Tb与apoCentrin结合时在蛋白上的作用位点为同一位点，而且键合顺序也相同，即均优先占据蛋白C-端区的第Ⅲ和第Ⅳ位：在与金属离子结合时蛋白四个钙结合位点中的天冬氨酸(Asp)和谷氨酸(Glu)残基侧链参与了金属离子的配位：Tb能竞争Ca的结合位点，并且能完全占据钙结合位点，Ca的存在并不影响Tb在Centrin上的结合顺序;Melittin与Centrin的相互作用后形成1:1的复合物，它们之间的相互作用不依赖于Ca，两者结合后Centrin的溶液结构可能由原来的哑铃形变为球形;Tb与apoCentrin的结合并不影响蛋白与Melittin相互作用，但Melittin与apoCentrin相互作用导致Tb不能与蛋白结合：Melittin与Centrin作用时，Ca的存在使得Tb能与Centrin结合但不能完全占据它的四个结合位点。

关键词：中心蛋白基因表达基因重组八肋游仆虫光谱性质

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温度对铽(Ⅲ)-转铁蛋白溶液构象的影响

化学学报 2002年第4期60卷 737-743页

作者：杨斌盛白海静刘文丰九英山西大学分子科学研究所太原030006

在pH 7.4,0 .0 1mol/LN 2 羟乙基哌嗪 N′ 2 乙磺酸 (Hepes)条件下 ,铽 (Ⅲ )与N ,N′ 二 (2 羟苄基 )乙二胺 N ,N′ 二乙酸 (HBED)结合并发生交换相互作用使铽 (Ⅲ )荧光增强 10 4 倍 ,通过监测铽 (Ⅲ ) 5 45nm荧光强度的变化测定... 详细信息

在pH 7.4,0 .0 1mol/LN 2 羟乙基哌嗪 N′ 2 乙磺酸 (Hepes)条件下 ,铽 (Ⅲ )与N ,N′ 二 (2 羟苄基 )乙二胺 N ,N′ 二乙酸 (HBED)结合并发生交换相互作用使铽 (Ⅲ )荧光增强 10 4 倍 ,通过监测铽 (Ⅲ ) 5 45nm荧光强度的变化测定了Tb HBED配合物的条件稳定常数是lgK =14.30± 0 .49;Tb HBED配合物中配体、铽 (Ⅲ )荧光强度均随着温度的升高而降低 .在pH 7.4,0 .0 1mol/LHepes条件下 ,TbN apoTf TbC 配合物中蛋白质的荧光强度随着温度的升高而降低 ,而能量受体铽 (Ⅲ )的荧光强度随着温度的升高而增强 ,主要源于铽 (Ⅲ )与螺旋 5色氨酸残基间的无辐射能量转移 ;当温度由 0℃上升到 5 5℃时 ,平均能量转移效率AE值增加了 2 9%,给体、受体间距离R有约 4.2 %的减小 ,温度变化引起TbN apoTf TbC 配合物大的构象变化 ;铽 (Ⅲ )与人血清脱铁转铁蛋白的结合使蛋白质的变性温度降低 .同样条件下 ,TbN apoOTf TbC 配合物与TbN apoTf TbC 配合物有所不同 ,虽然能量给体的荧光强度随着温度的增加而减小 ,但铽 (Ⅲ )荧光强度没有明显的增强 ;铽 (Ⅲ )对蛋白质的变性温度几乎没有影响 .

关键词：温度铽(Ⅲ)离子转铁蛋白溶液构象荧光光谱荧光强度

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一种偶氮染料及其掺杂薄膜制备、表征及性能

材料研究学报 2016年第10期30卷 731-736页

作者：宋秀美冯宗财丰九英冯翠娟韩冰岭南师范学院化学化工学院湛江524048 广东高校新材料工程技术开发中心湛江524048

合成了偶氮染料3',5'-二溴-4-(N,N-二甲基)胺基偶氮苯,利用红外光谱、核磁共振谱、质谱、元素分析和X射线单晶衍射进行结构表征,通过主客体掺杂法制备偶氮染料聚甲基丙烯酸甲酯掺杂薄膜,利用紫外-可见光谱、荧光光谱考察偶氮染料溶液态... 详细信息

合成了偶氮染料3',5'-二溴-4-(N,N-二甲基)胺基偶氮苯,利用红外光谱、核磁共振谱、质谱、元素分析和X射线单晶衍射进行结构表征,通过主客体掺杂法制备偶氮染料聚甲基丙烯酸甲酯掺杂薄膜,利用紫外-可见光谱、荧光光谱考察偶氮染料溶液态和固态光致异构过程,热重分析其热稳定性。结果表明:该染料的晶体分子呈反式构型,两个苯环与–N=N–基本在同一平面上,溶液态和固态掺杂薄膜均表现出显著顺反异构性能,异构转化为一级动力学反应,反式构型荧光较强,顺式构型荧光较弱,250℃以内热稳性良好。

关键词：有机高分子材料偶氮染料光致异构速率常数晶体聚甲基丙烯酸甲酯

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荧光标记聚天冬氨酸的合成及性能

高分子材料科学与工程 2012年第8期28卷 22-25,29页

作者：高利军丰九英金蓓张秋娜刘天勤伦旸清吴照均湛江师范学院化学科学与技术学院广东高校新材料工程技术开发中心广东湛江524048

为实现聚天冬氨酸水处理剂浓度的准确快速检测,文中以聚琥珀酰亚胺、一乙醇胺、咔唑、环氧氯丙烷为主要原料合成了荧光标记聚天冬氨酸(Fluorescence Labeling Polyaspartic Acid,FLPASP)阻垢剂。通过红外光谱(IR)和核磁共振(1H-NMR)方... 详细信息

为实现聚天冬氨酸水处理剂浓度的准确快速检测,文中以聚琥珀酰亚胺、一乙醇胺、咔唑、环氧氯丙烷为主要原料合成了荧光标记聚天冬氨酸(Fluorescence Labeling Polyaspartic Acid,FLPASP)阻垢剂。通过红外光谱(IR)和核磁共振(1H-NMR)方法对各产物进行了结构表征;荧光光谱研究显示FLPASP具有很强的荧光强度,其水溶液质量浓度在阻垢剂使用浓度2mg/L^10mg/L范围内与荧光强度呈良好线性关系,而且水中常见垢源物质Ca2+和HCO-3对FLPASP的荧光强度无影响;静态阻垢试验表明,FLPASP具有优异的阻磷酸钙垢和良好的阻碳酸钙垢性能。

关键词：荧光聚天冬氨酸咔唑合成阻垢剂

Lu(Ⅲ)与HBED,EHPG结合的光谱研究

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中国稀土学报 2002年第6期20卷 580-583页

作者：丰九英杨斌盛山西大学分子科学研究所山西太原030006

在pH7.4、0.01mol·L-1Hepes及室温条件下,通过监测215～330nm范围内紫外差光谱的变化进行了Lu(Ⅲ)对N,N′ 二(2 羟苄基)乙二胺 N,N′ 二乙酸(HBED)、N,N′ 乙烯二(2 羟基苄基)苷氨酸(EHPG)的滴定。结果表明:两者的紫外差光谱非常相似... 详细信息

在pH7.4、0.01mol·L-1Hepes及室温条件下,通过监测215～330nm范围内紫外差光谱的变化进行了Lu(Ⅲ)对N,N′ 二(2 羟苄基)乙二胺 N,N′ 二乙酸(HBED)、N,N′ 乙烯二(2 羟基苄基)苷氨酸(EHPG)的滴定。结果表明:两者的紫外差光谱非常相似,均于238和292nm处出现最大吸收峰,且随着Lu(Ⅲ)的滴加,吸收峰强度逐渐增大。238nm处的滴定曲线表明:Lu(Ⅲ)与HBED、EHPG均形成1∶1的稳定配合物,配合物Lu(Ⅲ) HBED与Lu(Ⅲ) EHPG的摩尔吸光系数分别为:ΔεLu-HBED=(16.01±0.38)×103cm-1·mol-1·L,ΔεLu-EHPG=(16.99±0.56)×103cm-1·mol-1·L;条件稳定常数分别为:lgKLu-HBED=16.58±0.13,lgKLu-EHPG=15.56±0.20。同样实验条件下,荧光光谱测定表明:配体HBED、EHPG均在310nm处有最大荧光峰,配合物Lu(Ⅲ) HBED、Lu(Ⅲ) EHPG的形成都使其最大荧光峰红移,Lu(Ⅲ) HBED的形成使HBED的荧光增强约2.3倍,而Lu(Ⅲ) EHPG的形成却使EHPG的荧光有约65%的淬灭。

关键词： Lu(Ⅲ) 稀土 HBED EHPG 镥(Ⅲ)离子紫外差光谱荧光光谱转铁蛋白配合物

游仆虫中心蛋白在大肠杆菌中的高效表达和多克隆抗体制备

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动物学报 2004年第3期50卷 447-451页

作者：贺晓静丰九英王伟柴宝峰杨斌盛梁爱华山西大学化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006

中心蛋白是一种在微管组织中心的复制和分离中起着重要作用的蛋白质。为了进一步进行中心蛋白结构和功能的研究 ,我们克隆了单细胞真核生物游仆虫中心蛋白基因并构建了重组表达质粒pGEX 6P EoCen ,其在大肠杆菌BL2 1中经IPTG诱导后获得... 详细信息

中心蛋白是一种在微管组织中心的复制和分离中起着重要作用的蛋白质。为了进一步进行中心蛋白结构和功能的研究 ,我们克隆了单细胞真核生物游仆虫中心蛋白基因并构建了重组表达质粒pGEX 6P EoCen ,其在大肠杆菌BL2 1中经IPTG诱导后获得了大量的可溶性表达 ,融合蛋白表达水平达到了细菌总蛋白的 32 6 %。GST抗体进行Westernblotting检测结果为阳性。经GST亲和层析和superdex 75凝胶层析后得到 90 %以上电泳纯的蛋白。用纯化后的蛋白免疫大鼠产生抗血清 ,经ELISA检测抗体效价达 1∶2 5 6

关键词：游仆虫中心蛋白 GST亲和纯化多克隆抗体大肠杆菌

八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子与Tb^(3+),Ca^(2+)的结合(英文)

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无机化学学报 2006年第1期22卷 87-90页

作者：任列香赵亚琴丰九英贺晓静梁爱华杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006

用分子生物学方法表达、纯化了游仆虫中心蛋白及N-端半分子,用铽荧光探针法、离子竞争法研究了pH7.4,0.01mol·L-1Hepes条件下中心蛋白与铽、钙的结合性质。结果表明中心蛋白有4个铽结合部位,其中2个为高亲合结合部位、2个为低亲合结合... 详细信息

用分子生物学方法表达、纯化了游仆虫中心蛋白及N-端半分子,用铽荧光探针法、离子竞争法研究了pH7.4,0.01mol·L-1Hepes条件下中心蛋白与铽、钙的结合性质。结果表明中心蛋白有4个铽结合部位,其中2个为高亲合结合部位、2个为低亲合结合部位。具有2个低亲合结合部位的中心蛋白半分子与铽结合的条件常数是(2.13±0.10)×105L·mol-1,与钙结合的条件常数是(7.52±0.02)×102L·mol-1。

关键词：中心蛋白荧光铽离子钙离子

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游仆虫中心蛋白的表达、纯化

游仆虫中心蛋白的表达、纯化