三氟拉嗪与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子的结合及对蛋白功能的影响

作     者：叶旭文 张文龙 王志军 赵亚琴 杨斌盛 YE Xuwen;ZHANG Wenlong;WANG Zhijun;ZHAO Yaqin;YANG Binsheng

作者机构：山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室 

出 版 物：《高等学校化学学报》 (Chemical Journal of Chinese Universities)

年 卷 期：2019年第40卷第11期

页      面：2257-2264页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 071010[理学-生物化学与分子生物学] 081704[工学-应用化学] 07[理学] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术] 0703[理学-化学] 070301[理学-无机化学] 

基　　金：国家自然科学基金(批准号:21571117)资助~~ 

主　　题：apoN-EoCen 三氟拉嗪 Tb^3+离子 光谱分析 

摘      要：采用荧光光谱、圆二色光谱(CD)、等温滴定量热分析(ITC)、电泳及分子对接等分析技术,研究了三氟拉嗪(TFP)与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子(apoN-EoCen)的结合,考察了TFP对apoN-EoCen性质的影响.结果表明,在室温下10 mmol/L Hepes缓冲溶液(pH=7.4)中,TFP与apoN-EoCen以摩尔比1∶1结合于apoN-EoCen的第二个EF-手的E,F螺旋之间,条件结合常数约为10^3L/mol;TFP的结合导致蛋白质二级结构发生改变,α螺旋含量减小,Tb^3+敏化荧光强度降低83%,apoN-EoCen切割DNA的类核酸酶活性明显受到抑制;Tb^3+仍可占据复合物apoN-EoCen-TFP中蛋白质的2个金属离子结合位置,条件结合常数约为7.0×10^5L/mol,TFP的结合不抑制金属离子诱导的蛋白质聚集.