光谱法研究联二萘酚与牛血清蛋白的相互作用

作     者：刘子佳 郭祥峰 贾丽华 杨瑞 李艳徽 LIU Zi-jia;GUO Xiang-feng;JIA Li-hua;YANG Rui;LI Yan-hui

作者机构：精细化工黑龙江省普通高校重点实验室、齐齐哈尔大学黑龙江齐齐哈尔161006 

出 版 物：《化学研究与应用》 (Chemical Research and Application)

年 卷 期：2014年第26卷第7期

页      面：1053-1060页

核心收录：

学科分类：081704[工学-应用化学] 07[理学] 070304[理学-物理化学(含∶化学物理)] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术] 0703[理学-化学] 

基　　金：国家自然科学基金项目(21176125)资助 黑龙江省自然科学基金项目(B201114,B201313)资助 黑龙江省教育厅科技项目(2012TD012,12511Z030,12521594) 齐齐哈尔大学研究生创新项目(YJSCX2013-014X)资助 

主　　题：联二萘酚 牛血清蛋白 荧光光谱 圆二色谱 相互作用 

摘      要：在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,利用荧光光谱法、圆二色谱法以及UV-vis吸收光谱法研究了联二萘酚(BINOL)及其两种手性异构体与牛血清蛋白的相互作用。结果表明,BINOL对BSA荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭。随着温度的升高,BINOL与BSA的结合常数逐渐减小,结合过程是自发且放热的,主要作用力是氢键和范德华力。在相同条件下S-BINOL比R-BINOL更易与BSA结合,其外消旋体的结合能力居于两者之间。根据Forster能量转移理论可知BINOL与BSA的结合距离1.78 nm(S-BINOL-BSA)、1.79nm(Rac-BINOL-BSA)、1.91 nm(R-BINOL-BSA),均小于8 nm。通过对同步荧光光谱法和圆二色谱法发现,BINOL的存在明显改变了BSA的构象,α-螺旋的含量分别由49.45%降到36.34%(R-BINOL-BSA)、57.83%降到34.46%(Rac-BINOL-BSA)、50.16%降到37.81%(S-BINOL-BSA)。