脯氨酸对蛋白质热稳定性的贡献
Contribution of Prolines to Protein Thermostability出 版 物：《生物工程进展》 (Progress in Biotechnology)
年 卷 期：2000年第20卷第4期
页 面：48-51页
核心收录：
学科分类：0710[理学-生物学] 071010[理学-生物化学与分子生物学] 081704[工学-应用化学] 07[理学] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术]
摘 要：单一氨基酸的置换可以改变酶的热稳定性。脯氨酸 (Pro)残基在蛋白质结构及其热稳定性中具有特殊作用。它十分偏爱 β 转折或无规卷曲结构 ,而很少出现在α 螺旋和 β 折叠中。分析认为在改善酶热稳定性的蛋白质工程中 ,只要主链构象不发生骤变 ,则可在适当的β 转折或无规卷曲中引入Pro ,通过其刚性的吡咯烷环 ,降低蛋白质去折叠时的骨架熵 ,从而使其周围的构象更合理。这一Pro理论 (theprolinetheory)的分子设计新思路将会得到进一步的发展和完善。
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