N_2和H^+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

作     者：关锋 赵德华 潘淼 姜伟 李季伦 

作者机构：中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系北京100094 

出 版 物：《科学通报》 (Chinese Science Bulletin)

年 卷 期：2007年第52卷第10期

页      面：1141-1146页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 071010[理学-生物化学与分子生物学] 07[理学] 

基　　金：国家重点基础研究发展计划资助项目(批准号:001CB108904) 

主　　题：Azotobacter vinelandii突变株 固氮酶 N2和H^+还原位点 电子传递通路 

摘      要：目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N_2)和质子(H^+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobactervinelandii,Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo-co附近2个保守氨基酸α-191^(Gln)和α-195^(His)单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo-co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifV^-)以及α-191^(Gln)和α-195^(His)与高柠檬酸的双突变菌株(Qα191K/nifV?和Hα195Q/nifV^-))固氮酶催化还原N_2和H^+活性的变化,结果表明,N_2在靠近FeMo-co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原,FeMo-co上的钼原子是H^+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S]和FeMo-co之间可能存在两条平行的电子传递通路.