麻蝇幼虫肠道类胰蛋白酶的分离纯化及性质(英文)
PURIFICATION AND PARTIAL CHARACTERIZATION OF A GUT TRYPSIN-LIKE PROTEASE FROM LARVAE OF FLESH FLY, BOETTCHERISCA PEREGRINA （DIPTERA: SARCOPHAGAE）作者机构：成都华西医科大学附属第一医院移植免疫实验室!成都610044 西南农业大学生物技术中心!重庆400716
出 版 物：《Insect Science》 (昆虫科学(英文))
年 卷 期：1999年第6卷第4期
页 面：345-352页
核心收录：
学科分类：0710[理学-生物学] 071010[理学-生物化学与分子生物学] 07[理学]
主 题：trypsin-like protease Boettcherisca peregrina purification characterization
摘 要：麻蝇幼虫肠液经硫铵沉淀， ＤＥＡＥ－Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ａ－２５离子交换层析， ＳＢＢＩ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂ亲和层析，分离纯化出一种分子量为 １６ｋＤ的蛋白酶。底物及抑制剂的特异性表明，该酶为类胰蛋白酶。其能够强烈地降解蛋白酶非专一底物酪蛋白和 Ｈｉｄｅ ｐｏｗｄｅｒ ａｚｕｒｅ，以及类胰蛋白酶专一底物 Ｂｚ－Ｐｈｅ－Ｖａｌ－Ａｒｇ ＮＡ， Ｂｚ－Ｐｒｏ－Ｐｈｅ－Ａｒｇ ＮＡ和Ｂｚ－Ｖａｌ－Ｇｌｙ－Ａｒｇ ＮＡ．该酶又能被丝氨酸蛋白酶抑制剂ＰＭＳＦ，类胰蛋白酶抑制剂 ＳＢ－ＢＩ和Ｌｅｕｐｅｐｔｉｎ强烈地抑制。蛋白酶在酸性环境下极不稳定，在弱碱环境（ｐＨ８．５－９．５）中活性最高。
同方期刊数据库