β-淀粉样蛋白前体N端神经节苷脂GM1结合位点定位分析
Ganglioside-GM1 binding site on the N-terminus of amyloid β-protein precurs or作者机构：北京大学精神卫生研究所北京100083
出 版 物：《北京大学学报（医学版）》 (Journal of Peking University:Health Sciences)
年 卷 期：2002年第34卷第5期
页 面：594-598页
核心收录：
学科分类：1002[医学-临床医学] 100203[医学-老年医学] 10[医学]
基 金：国家自然科学基金 ( 3 9870 2 76 3 9840 0 10 ) 国家重点基础研究发展规划项目 (G19990 64 0 0 7)资助
主 题：阿尔茨海默病 β-淀粉样蛋白前体 神经节苷脂GM1 结合位点
摘 要：目的 :确定 β 淀粉样蛋白前体 (amyloidβ proteinprecursor ,APP)分子N端的神经节苷脂GM1结合位点。 方法 :利用重组DNA技术获得不同长度Mty4 APP融合蛋白以及合成APP多肽 ,用于分析和确定APP N端GM1的活性区 ;用免疫沉淀Western印迹方法探讨不同神经节苷脂与APP N端融合蛋白的结合能力。结果 :Western印迹法证实APP18 81、APP18 65和APP18 58片段可与GM1分子结合 ,而APP18 51片段不与GM1分子相互作用。多肽抑制实验证明 ,多肽APP52～ 81明显阻断了融合蛋白APP18 81与GM1的结合。不同神经节苷脂与APP N端融合蛋白的结合能力实验表明 ,融合蛋白APP18 81与GM1特异性结合 ,而不与GD1a ,GT1b ,GALCER相互作用。结论 :APP分子N端存在着一个GM1的活性区域 ,位于 5 2～ 81氨基酸残基区间。此区域与GM1存在着特异性相互作用 ,有赖于GM1糖链的特殊构象 ,而与神经节苷脂上唾液酸的数目无关 ,也与神经酰胺母链无关。GM1在APP N端活性区域的发现和定位 ,对探讨GM1代谢异常与 β
维普期刊数据库
同方期刊数据库