禽巴氏杆菌C_(48-1)株成熟外膜蛋白H基因的原核融合表达

作     者：曹素芳 黄青云 韩先干 陈红英 邓宪方 CAO Su-fang;HUANG Qing-yun;HAN Xian-gan;CHEN Hong-ying;DENG Xian-fang

作者机构：华南农业大学 河南农业大学河南郑州450002 

出 版 物：《中国预防兽医学报》 (Chinese Journal of Preventive Veterinary Medicine)

年 卷 期：2006年第28卷第1期

页      面：67-70页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 090601[农学-基础兽医学] 07[理学] 08[工学] 09[农学] 0906[农学-兽医学] 071007[理学-遗传学] 0901[农学-作物学] 0836[工学-生物工程] 090102[农学-作物遗传育种] 

基　　金：广东省自然科学基金资助项目(3227) 

主　　题：禽巴氏杆菌 OmpmH SDS—PAGE westrn blot 原核表达 

摘      要：根据禽巴氏杆菌5:A C48-1株OmpH全长基因序列设计一对特异性引物,经PCR扩增获得成熟外膜蛋白H基因(OmpmH),将OmpmH片段非定向插入原核表达载体pGEX-6p-1中,构建重组表达质粒pGEX-OmpmH。转化大肠杆菌BL21(DE3),在IPTG诱导下表达融合蛋白GST-OmpmH。SDS-PAGE结果显示,GST-OmpmH约为63 Ku,与预期的大小一致。Western blot检测结果表明,GST-OmpmH能与C48-1外膜蛋白免疫血清发生特异性反应,证明C48-1 ompmH原核融合表达成功。其可溶性蛋白经亲和层析纯化,得到了纯度较高的目的蛋白OmpmH。为进一步研究禽巴氏杆菌C48-1 OmpmH的免疫原性奠定了基础。