青刺果ACE抑制肽的分离纯化、结构鉴定及其体外活性评价

作     者：张璐 甘雨嫣 钟玉旺 黎依艳 范江平 王雪峰 Zhang Lu;Gan Yuyan;Zhong Yuwang;Li Yiyan;Fan Jiangping;Wang Xuefeng

作者机构：云南农业大学食品科学技术学院昆明650201 云南省畜产品加工工程技术研究中心昆明650201 

出 版 物：《中国食品学报》 (Journal of Chinese Institute Of Food Science and Technology)

年 卷 期：2024年第24卷第7期

页      面：321-331页

核心收录：

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 0817[工学-化学工程与技术] 08[工学] 0703[理学-化学] 083201[工学-食品科学] 

基　　金：国家自然科学基金地区项目(31960462) 云南省基础研究计划面上项目(2019FB052) 云南省农业联合专项重点项目(202101BD070001-013) 云南省青年科技人才托举工程项目 

主　　题：青刺果 ACE抑制肽 液相色谱-串联质谱 二级结构 分子对接 

摘      要：以具有血管紧张素转化酶(ACE)抑制活性的青刺果蛋白酶解物为研究对象,采用超滤、强阴离子交换层析分离纯化ACE抑制肽,液相色谱-串联质谱鉴定其肽序列。采用傅里叶红外光谱、酶反应抑制剂动力学、MTT试验和分子对接技术解析其二级结构特征、体外活性以及与ACE的结合机制。结果表明,分子质量3 ku的超滤组分活性较好(IC50=0.380 mg/mL),离子交换层析后以F-a组分活性最好(IC50=0.159 mg/mL)。质谱鉴定出4条肽序列,通过生物信息学分析确定肽PGDVF为潜在的ACE抑制肽[IC50=(0.56±0.1)mmol/L]。二级结构分析表明PGDVF由α-螺旋(20.28%)、β-折叠(6.21%)、β-转角(31.55%)和无规则卷曲(41.85%)构成,其抑制模型为非竞争性抑制,肽质量浓度小于1 mg/mL时,对HepG2细胞无毒性。分子对接显示PGDVF可通过氢键、疏水作用与ACE紧密结合,从而有效抑制ACE活性。研究结果可为青刺果降压肽的开发利用提供参考。