鱼胶原蛋白肽与表没食子儿茶素没食子酸酯相互作用的研究

作     者：杨伟 袁芳 高彦祥 YANG Wei;YUAN Fang;GAO Yan-xiang

作者机构：中国农业大学食品科学与营养工程学院植物源功能食品北京市重点实验室北京100083 

出 版 物：《光谱学与光谱分析》 (Spectroscopy and Spectral Analysis)

年 卷 期：2015年第35卷第1期

页      面：184-188页

核心收录：

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 08[工学] 083201[工学-食品科学] 

基　　金：国家自然科学基金项目(31371835)资助 

主　　题：鱼胶原蛋白肽 表没食子儿茶素没食子酸酯 相互作用 荧光光谱 红外光谱 圆二色谱 拉曼光谱 

摘      要：运用荧光光谱、红外光谱、圆二色谱和拉曼光谱等四种光谱手段,研究了鱼胶原蛋白肽(FCP)与表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)在水溶液中的相互作用。荧光结果表明:EGCG使FCP中的酪氨酸荧光强度减小,促进了二酪氨酸的形成;FCP与EGCG能够形成FCP-EGCG非共价复合物,同时,EGCG影响了FCP中酪氨酸的微环境。红外光谱分析表明:FCP具有胶原蛋白特征吸收带;EGCG的加入使3 281cm-1处的吸收峰消失,3 076cm-1处的吸收峰红移,表明EGCG影响了酰胺A带和酰胺B带;1 659和1 689cm-1处的吸收峰蓝移,1 547cm-1处的吸收峰红移以及1 248cm-1处吸收峰的消失,表明FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带均受到EGCG的影响。圆二色谱分析表明:添加EGCG后,FCP 222nm处的负峰消失,198nm处的负峰依次红移至200和204nm,说明EGCG影响了FCP的二级结构。拉曼光谱分析结果表明:EGCG的加入影响了FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带的吸收;同时,EGCG的添加使863和932cm-1处的峰红移,前者峰强度降低,后者峰强度大幅增加,表明羟脯氨酸和脯氨酸均参与了与EGCG的结合,且EGCG浓度的增加使更多的脯氨酸暴漏。