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戊型肝炎病毒衣壳蛋白同源二聚体的相互作用结构域

Interface Domain of Hepatitis E Virus Capsid Protein Homodimer

作     者:李少伟 何志强 王颖彬 陈毅歆 刘如石 林鉴 顾颖 张军 夏宁邵 LI Shao-Wei HE Zhi-Qiang WANG Ying-Bin CHEN Yi-Xin LIU Ru-Shi LIN Jian GU Ying ZHANG Jun XIA Ning_Shao* (The Key Laboratory of Ministry of Education for Cell Biology and Tumor Cell Engineering, Xiamen University, Xiamen 361005,China)

作者机构:厦门大学细胞生物学与肿瘤细胞工程教育部重点实验室厦门361005 

出 版 物:《生物工程学报》 (Chinese Journal of Biotechnology)

年 卷 期:2004年第20卷第1期

页      面:90-98页

核心收录:

学科分类:1001[医学-基础医学(可授医学、理学学位)] 10[医学] 

基  金:福建省科技重大项目 (No .2 0 0 2F0 13 ) 教育部跨世纪优秀人才培养计划 ( 2 0 0 2 )~~ 

主  题:戊型肝炎病毒 基因突变 同源聚合 作用结构域 

摘      要:为了探讨戊型肝炎病毒衣壳蛋白同源二聚体形成的关键区域和相互作用结构域 ,以及二聚体形成与主要天然中和表位的形成之间的关系 ,通过末端缺失、定点突变技术研究戊型肝炎病毒 (HEV)ORF2的aa394_aa6 0 6片段NE2的聚合现象 ,发现其C端的aa5 97_aa6 0 2 (AVAVLA)疏水区是该片段同源聚合的核心区域 ,提高该区域氨基酸的亲水性将妨碍聚合现象的发生 ;半胱氨酸化学交联实验表明NE2形成同源二聚体时 ,aa5 97在空间位置上相接近 ,处于可生成化学键的距离 ,提示所处区域为疏水聚合的作用结构域 ;通过Blast程序估算核心区域的天然突变率 ,发现其疏水性高度保守 ;N端缺失实验表明 ,至少 6 5个氨基酸既不影响同源聚合也不直接参与主要的天然中和表位的形成 ,但可协助中和表位构象的形成 ,而这种协助作用可被ORF2的末端肽段所代替。aa5 97_aa6 0 2 (AVAVLA)疏水区为戊肝病毒衣壳组装的第一步骤的核心区域 ,并与重要的天然中和表位的形成直接相关 ,从而为戊肝病毒疫苗的研究提供更详细的信息。

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