低磁场冷冻对鲢鱼肌原纤维蛋白的作用

作     者：逯晓燕 刘丽 黄文哲 丛海花 李昊 LU Xiaoyan;LIU Li;HUANG Wenzhe;CONG Haihua;LI Hao

作者机构：大连海洋大学食品科学与工程学院辽宁大连116023 海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心辽宁大连116034 西北农林科技大学机械与电子工程学院陕西杨凌712100 英都斯特(无锡)感应科技有限公司江苏无锡214000 长春皓月集团吉林长春130062 

出 版 物：《肉类研究》 (Meat Research)

年 卷 期：2022年第36卷第6期

页      面：1-8页

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 08[工学] 083204[工学-水产品加工及贮藏工程] 

基　　金：国家自然科学基金青年科学基金项目(31701630) 辽宁省教育厅2021年度高等学校基本科研项目(LJKZ0715) 辽宁省自然基金资助计划项目(2019-MS-032) 大连市高层次人才创新支持计划项目(2018RQ67) 农业部水产品加工重点实验室开放基金项目(NYJG201502) 大连海洋大学蔚蓝英才工程项目(2018WLYC14) 

主　　题：低磁场 冷冻 鲢鱼 肌原纤维蛋白 结构 功能性质 

摘      要：采用2 mT低磁场(low magnetic field,LMF)冷冻、0 mT磁场(no magnetic field,NMF)冷冻和常规冷冻(conventional freezing,CF)技术对3组鲢鱼肌原纤维蛋白进行为期28 d的冷冻实验。通过表面疏水性、巯基含量、溶解度、浊度、热稳定性、傅里叶变换红外光谱、内源性荧光光谱和紫外吸收光谱各项指标考察蛋白的结构和功能性质变化。结果表明:施加低磁场冷冻可以抑制蛋白聚集和内部疏水基团的暴露,且能抑制α-螺旋的展开,减弱α-螺旋向β-折叠转变的能力,并维持良好的二、三级结构稳定性;CF组的蛋白总巯基含量、溶解度和浊度与NMF组相比无显著差异,由于冷冻温度较低,对蛋白聚集和内部疏水基团的暴露有一定的抑制作用,同时也使得蛋白结构变得松散不稳定;与CF组相比,LMF组同样显示出对蛋白的结构和功能有较好的保护和改善作用。总体来说,低磁场冷冻可以抑制肌原纤维蛋白变性并维持良好的结构和功能,且与常规冷冻(-30℃)相比,低磁场冷冻(-20℃、2 mT)可以节约10℃的冷冻温差,预测其具有一定的节能潜力。