稻米陈化中谷蛋白变化光谱解析及其对功能性质的影响

作     者：宁俊帆 郭玉宝 宋睿 朱世民 董鹏 NING Jun-fan;GUO Yu-bao;SONG Rui;ZHU Shi-min;DONG Peng

作者机构：安徽工程大学生物与食品工程学院安徽芜湖241000 

出 版 物：《光谱学与光谱分析》 (Spectroscopy and Spectral Analysis)

年 卷 期：2021年第41卷第11期

页      面：3431-3437页

核心收录：

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 08[工学] 083201[工学-食品科学] 

基　　金：国家自然科学基金项目(31671784)资助 

主　　题：稻米 陈化劣变 谷蛋白 红外 拉曼 功能性质 

摘      要：稻米储藏陈化导致食用品质下降,蛋白质变化是重要诱因。谷蛋白是稻米中主要蛋白,采用拉曼和红外光谱表征陈化中谷蛋白的变化,并对其功能性质差异进行比较,利于阐明稻米的陈化机理。拉曼光谱表明,陈米谷蛋白1 665和1 218 cm-1处的拉曼归一化强度分别为1.01和0.25,明显低于新米谷蛋白,表明陈化后谷蛋白的α-螺旋减少;陈米谷蛋白中二硫键(516和527 cm-1处峰强度分别为0.45和0.42)、亚砜(1 035 cm-1处峰强度为0.48)和砜(1 124, 1 152, 1 159, 1 316和1 334 cm-1处峰强度分别为0.47, 0.22, 0.26, 0.50和0.63)的强度明显高于新米谷蛋白,表明含硫氨基酸残基发生明显氧化;陈米谷蛋白的酪氨酸Fermi共振857/830 cm-1的强度比值1.68明显高于新米谷蛋白,酪氨酸残基更加暴露;陈米谷蛋白751 cm-1附近色氨酸的拉曼强度为0.20,比新米谷蛋白的强度0.14显著提高,陈化后谷蛋白色氨酸残基更加埋藏;陈米谷蛋白3 423 cm-1处的O—H伸缩强度为0.05,比新米谷蛋白对应强度0.02显著增大,表明分子间结合程度升高,谷蛋白与淀粉分子结合更加紧密。除了酪氨酸的Fermi共振、 1 333和1 152 cm-1处砜的吸收峰不高外,陈化谷蛋白的其余拉曼强度均高于陈米谷蛋白,说明陈化谷蛋白的氧化程度更高。红外光谱表明,陈米谷蛋白和陈化谷蛋白中1 153, 1 078和1 026 cm-1处的硫氧化物吸收峰增大,进一步支持谷蛋白发生了氧化。与新米谷蛋白相比,陈米谷蛋白的溶解性、持水性、乳化性和乳化稳定性均显著降低,而持油性升高,支持陈米中谷蛋白发生了明显氧化。陈化谷蛋白的溶解性(除pH 9)、持水性和乳化性比陈米谷蛋白更低,持油性更高,表明新米谷蛋白被提取出来后单独陈化时氧化程度更深。陈化后谷蛋白功能性质的变化支持红外和拉曼光谱显示的氧化变化,这为阐明蛋白质在陈米品质劣变中的作用提供了光谱依据,为控制稻米陈化劣变以减少产后损失奠定基础。