不动杆菌来源酯键水解酶生物信息学分析及PAEs降解机理

作     者：王文华 李秀婷 徐友强 李微微 孙宝国 Wang Wenhua;Li Xiuting;Xu Youqiang;Li Weiwei;Sun Baoguo

作者机构：北京食品营养与人类健康高精尖创新中心北京工商大学北京100048 北京市食品添加剂工程技术研究中心北京工商大学北京100048 

出 版 物：《中国食品学报》 (Journal of Chinese Institute Of Food Science and Technology)

年 卷 期：2021年第21卷第3期

页      面：31-42页

核心收录：

学科分类：0831[工学-生物医学工程（可授工学、理学、医学学位）] 0710[理学-生物学] 0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 0711[理学-系统科学] 071010[理学-生物化学与分子生物学] 1004[医学-公共卫生与预防医学(可授医学、理学学位)] 07[理学] 08[工学] 

基　　金：国家自然科学基金重点项目(31830069) 

主　　题：不动杆菌 酯酶 生物信息学 分子对接 邻苯二甲酸酯降解 

摘      要：从酒醅中分离得到1株降解邻苯二甲酸二丁酯(DBP)的细菌,命名为Aci-17。通过细菌16S rDNA系统发育分析,菌株Aci-17被鉴定为印度不动杆菌(Acinetobacter indicus)。为深入探讨Aci-17降解邻苯二甲酸酯类(PAEs)机理,利用基因重组技术克隆该菌株的酯键水解酶基因Est96,在大肠杆菌中异源表达获得酯键水解酶Est96。试验结果表明,该蛋白具有突出的降解PAEs能力,对邻苯二甲酸二甲酯(DMP)的降解率达到99.996%。生物信息学分析表明:Est96具有水解酶第Ⅳ家族典型保守基序G-X-S-X-G和HGGG氧阴离子孔结构,活性位点为Ser201,理论分子质量40.66 ku。根据Est96与DMP分子对接结果推测氢键、范德华力、Pi-Pi相互作用力及Est96蛋白分子的HGGG氧阴离子孔、GDSAG和HGF 3个结构域与Est96催化功能密切相关。本研究结果对明晰不动杆菌酯键水解酶催化PAEs生物降解机理提供参考。