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大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合及自组装纳米颗粒表征

Characterization of Dissociation-association Behavior and Self-assemblyNanoparticles of Soybean Lipophilic Protein by Heating Induction

作     者:孙冰玉 刘琳琳 石彦国 朱秀清 张娜 曾剑华 SUN Bingyu;LIU Linlin;SHI Yanguo;ZHU Xiuqing;ZHANG Na;ZENG Jianhua

作者机构:哈尔滨商业大学食品工程学院哈尔滨150076 

出 版 物:《农业机械学报》 (Transactions of the Chinese Society for Agricultural Machinery)

年 卷 期:2021年第52卷第2期

页      面:346-354页

核心收录:

学科分类:0832[工学-食品科学与工程(可授工学、农学学位)] 08[工学] 083202[工学-粮食、油脂及植物蛋白工程] 

基  金:黑龙江省自然科学基金联合引导项目(LH2020C060) 黑龙江省“百千万”工程科技重大专项(2019ZX08B01-04) 黑龙江省普通本科高等学校青年创新人才培养计划项目(UNPYSCT-2020217) 

主  题:大豆亲脂蛋白 解离缔合行为 自组装纳米颗粒 热诱导 

摘      要:大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键。采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征。结果显示,80~90℃是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80℃时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90℃时,SLP二级构象发生显著性改变。在90℃处理20 min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110 nm的稳定单分布纳米颗粒体系。电泳分析结果显示,解离的亚基通过二硫键和疏水相互作用重新聚集成中间聚集体,导致分子间聚集程度增大、构象稳定性增强。本研究可为SLP专用大豆蛋白粉及其在食品领域的开发应用提供理论支撑。

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