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The allosteric gating mechanism of the MthK channel

National Science Review 2022年第8期9卷 35-46页

作者： Fenghui Guan Tianyu Li Wei Dong Rui Guo Hao Chai Zhiqiu Chen Zhong Ren Yang Li Sheng Ye Frontiers Science Center for Synthetic Biology (Ministry of Education) Tianjin Key Laboratory of Function and Application of Biological Macromolecular StructuresSchool of Life SciencesTianjin University National Clinical Research Center for Aging and Medicine Huashan HospitalFudan University Department of Logistics Tianjin University Department of Chemistry University of Illinois at Chicago State Key Laboratory of Drug Research and Key Laboratory of Receptor Research Shanghai Institute of Materia MedicaChinese Academy of Sciences The Cancer Hospital of the University of Chinese Academy of Sciences Institute of Basic Medicine and Cancer(IBMC)Chinese Academy of Sciences Life Sciences Institute Zhejiang University University of Chinese Academy of Sciences renz Research Inc.

Allostery is a fundamental element during channel gating in response to an appropriate stimulus by which events occurring at one site are transmitted to distal sites to regulate activity. To address how binding of the first Caion at one of the eight chemically identical subunits facilitates the other Ca-binding events in Mth K, a Ca-gated K+channel containing a conserved ligand-binding RCK domain, we analysed a large collection of Mth K structures and performed the corresponding thermodynamic and electrophysiological measurements. These structural and functional studies led us to conclude that the conformations of the Ca-binding sites alternate between two quaternary states and exhibit significant differences in Caaffinity. We further propose an allosteric model of the Mth K-gating mechanism by which a cascade of structural events connect the initial Ca-binding to the final changes of the ring structure that open the ion-conduction pore. This mechanical model reveals the exquisite design that achieves the allosteric gating and could be of general relevance for the action of other ligand-gated ion channels containing the RCK domain.

关键词： ion channel allosteric gating mechanism protein structural data analysis

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劳埃晶体学时代的到来

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生物物理学报 2001年第3期17卷 419-434页

作者： REN Zhong Dominique Bourgeois John R.Helliwell Keith Moffat VukicaSrajer Barry L.Stoddard 沈月全杨晓静任匡一顾茵任重 Department of Biochemistry and Molecular Biology and Consortium for Advanced Radiation Sources The University of Chicago European Synchrotron Radiation Facility Department of Chemistry University of Manchester Programin Structural Biology Division of Basic SciencesFred Hutchinson Cancer Research Center 中国科学院生物物理研究所 renz ResearchInc.任氏研究所 Ben May Institute The University of Chicago

近年来 ,人们对古老的劳埃衍射技术重新产生了浓厚的兴趣。这主要是因为世界各地新的同步辐射光源的建成;各种先进的插入件,诸如波形器(wiggler)、波荡器(undulator)的飞速发展 ;以及利用这类光源通过时间分辨晶体学来研究分子结构动态... 详细信息

近年来 ,人们对古老的劳埃衍射技术重新产生了浓厚的兴趣。这主要是因为世界各地新的同步辐射光源的建成;各种先进的插入件,诸如波形器(wiggler)、波荡器(undulator)的飞速发展 ;以及利用这类光源通过时间分辨晶体学来研究分子结构动态变化的前景。在过去的十年中 ,理论研究已经阐明了多波长衍射几何学的特征 ,在很大程度上加深了我们对劳埃法的认识。劳埃数据处理方法及其软件开发也因此有所创新。曾在相当长的时间内限制这项技术应用的劳埃数据处理中的大部分问题现在已经得到解决 ;同步辐射光源 ,束线光学器件及X射线探测器等方面也都取得了显著的进步。静态劳埃实验得到的结构因子振幅在质量上已同单波长数据相当。晶体中反应易于启动的时间分辨劳埃实验已经开始在一系列生物分子体系中得到成功的实践。由此得到的关于结构动力学的信息是任何其它传统的衍射方法所无能为力的。这些静态的及时间分辨的实验说明了劳埃法已经开始走向成熟 ,并指明了今后发展的方向 ,即对晶体的镶嵌度和劳埃衍射点的相应能量宽度的正确处理、扩散散射的考虑、时间分辨实验中低浓度瞬态中间物结构的测定等等。

关键词：劳埃衍射时间分辨晶体学生物分子

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劳埃晶体学时代的到来

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生物物理学报 2002年第1期18卷 1-10页

作者：任重 Dominique Bourgeois John R.Helliwell Keith Moffat Vukica Srajer Barry L.Stoddard 沈月全杨晓静任匡一顾茵 Department of Biochemistry and Molecular Biology and Consortium for Advanced Radiation Sources European Synchrotron Radiation Facility BP22038043 Grenoble CedexFranceand UPR9015/IBS41 Avenuedes Martyrs Department of Chemistry University of Manchester Program in Structural Biology Division of Basic SciencesFred Hutchinson Cancer Research Center 中国科学院生物物理研究所 renz ResearchInc.任氏研究所

Singer等人（1993）的研究表明通过仔细选择一个特异的底物有可能改变一个多步反应的动力学轨迹；pH跳跃能提供一个有效的，依赖于扩散的方法在整个晶体范围内触发一个慢催化事件。在这个例子中，丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶在亲核反应残基Ser... 详细信息

Singer等人（1993）的研究表明通过仔细选择一个特异的底物有可能改变一个多步反应的动力学轨迹；pH跳跃能提供一个有效的，依赖于扩散的方法在整个晶体范围内触发一个慢催化事件。在这个例子中，丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶在亲核反应残基Ser195处被p-胍基苯甲酸（GB）酰化。在这个底物很容易形成一个酰基化酶中间物，但进行水解和再生游离酶却很慢。

关键词：蛋白质晶体学劳埃技术实验方法

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