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Superoxide and hydrogen peroxide productions by NO-inhibited complex Ⅲ

BIOCELL 2016年第1期40卷 26-29页

作者： DARIO E.IGLESIAS SILVINA S.BOMBICINO ALBERTO BOVERIS LAURA B.VALDEZ 不详

Complex Ⅲ plays a central role in the mitochondrial respiratory chain transferring electrons from ubiquinol to cytochrome c and pumping protons to the intermembrane space,contributing to the protonmotive ***,complex Ⅲ can act as a source of O_(2^(·-))in the presence of ubiquinol and antimycin,an expermiental condition in which the oxidation of the cytochrome b hemes is *** O_(2^(·-))dismutation catalyzed by superoxide dismutase produces H2O2,a known second messenger in redox *** from our laboratory have shown that NO,released from GSNO or from SPER-NO or generated by mtNOS,inhibits electron transfer at ubiquinone-cytochrome b area producing antimycin-like ***,both antimycin-and NO-inhibited complex Ⅲ showed a high content of cytochromes b in the reduced state(79 and 71%,respectively)and an enhancement in the ubisemiquinone EPR signal at g=1.99(42 and 35%,respectively).As consequence,O_(2^(·-))and H2O2 productions were increased,being the O_(2^(·-))/H_(2)O_(2) ratio equal to 1.98 in accordance with the stoichiometry of the O_(2^(·-))*** interruption of the oxidation of cytochromes b by NO leads to an enhancement of the steady-state concentration of UQH·,allowing cytochrome bc1 complex to act as a source of reactive oxygen species in physiological conditions.

关键词： S-nitrosoglutathione(GSNO) spermine-NONOate(SPER-NO) electron paramagnetic resonance(EPR) ubisemiquinone

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