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Phosphorylation and activation of GRK2 by EGFR

Phosphorylation and activation of GRK2 by EGFR

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中国神经科学学会第四次会员代表大会暨第七届全国学术会议

作者： Yue-Jun CHEN,Hui LONG,Xi JIANG,Lan MA Pharmacology research center,Shanghai medical college,institutes of Brain Science,and State key laboratory of Medical Neurobiology,Fudan University,Shanghai 200032,China

＜正＞GRK2 is a member of the G protein-coupled receptor kinase（GRK） family,which serine/threonine phosphorylates and desensitizes agonist-occupied G protein-coupled receptors（GPCR）.It has been recently reported that GRK2 is able to serine phophorylate epidermal growth factor receptor（EGFR） in vitro and in vivo,and EGF induces translocation of GRK2 to the plasma membrane and the GRK2-EGFR complex ***,whether the function of GRK2 itself can be regulated by EGFR and further effect the GPCR signaling is *** we demonstrated that EGF stimulation could induce the tyrosyl phosphorylation of GRK2,and this required EGFR kinase *** analysis suggested that EGFR phosphorylated the same N-terminal tyrosyl residues as c-Src,whereas we found that Src contributed little in EGF induced GRK2 *** peptide encoding the catalytic domain of GRK2,which we demonstrated is responsible for the interaction of GRK2 with EGFR,greatly inhibited EGF-induced tyrosyl phosphorylation of *** suggests that activated EGFR first recruits GRK2 by binding its catalytic domain and then tyrosyl phosphorylates the Nterminal tyrosine residues of *** we conclude that the activated EGFR recruits GRK2,and then phosphorylates and activates GRK2 on the *** study may present a novel mechanism for regulation of the GPCR signaling by the receptor tyrosyl kinase.

关键词： GRK2 GPCR EGFR transregulation

来源： cnki会议评论

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