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Filamentation and inhibition of prokaryotic CTP synthase with ligands

mLife 2024年第2期3卷 240-250页

作者： Chenjun Guo Zixuan Wang Ji‐Long Liu School of Life Science and Technology ShanghaiTech UniversityShanghaiChina Department of Physiology Anatomy and GeneticsUniversity of OxfordOxfordUK Shanghai Clinical Research and Trial Center ShanghaiChina

Cytidine triphosphate synthase(CTPS)plays a pivotal role in the de novo synthesis of cytidine triphosphate(CTP),a fundamental building block for RNA and DNA that is essential for *** is capable of directly binding to all four nucleotide triphosphates:adenine triphosphate,uridine triphosphate,CTP,and guanidine ***,CTPS can form cytoophidia in vivo and metabolic filaments in vitro,undergoing regulation at multiple *** is considered a potential therapeutic target for combating invasions or infections by viral or prokaryotic *** cryo-electron microscopy,we determined the structure of Escherichia coli CTPS(ecCTPS)filament in complex with CTP,nicotinamide adenine dinucleotide(NADH),and the covalent inhibitor 6-diazo-5-oxo-L-norleucine(DON),achieving a resolution of *** constructed a phylogenetic tree based on differences in filament-forming interfaces and designed a variant to validate our hypothesis,providing an evolutionary perspective on CTPS filament *** computational analysis revealed a solvent-accessible ammonia tunnel upon DON *** comparative structural analysis,we discern a distinct mode of CTP binding of ecCTPS that differs from eukaryotic *** biochemical assays and structural analysis,we determined and validated the synergistic inhibitory effects of CTP with NADH or adenine on *** results expand our comprehension of the diverse regulatory aspects of CTPS and lay a foundation for the design of specific inhibitors targeting prokaryotic CTPS.

关键词： CTP synthase Cryo-electron microscopy cytoophidium metabolic filament species specific inhibition

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