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histone methyltransferase txrl is required for both H3 and H3.3lysine 27 methylation in the well-known ciliated protist Tetrahymena thermophila

引用

Science China(Life Sciences) 2017年第3期60卷 264-270页

作者： Xiaolu Zhao Yuanyuan Wang Yurui Wang Yifan Liu Shan Gao Institute of Evolution & Marine Biodiversity Ocean University of China Department of Pathology University of Michigan Laboratory for Marine Biology and Biotechnology Qingdao National Laboratory for Marine Science and Technology

DNA replication elongation is tightly controlled by histone-modifying *** previous studies showed that the histone methytransferase txrl(Tetrahymena Trithorax related protein 1) specifically catalyzes H3K27 monomethylation and affects DNA replication elongation in Tetrahymena *** this study,we investigated whether txrl has a substrate preference to the canonical H3 over the replacement variant *** demonstrated by histone mutagenesis that K27 Q mutation in H3.3further aggravated the replication stress phenotype of K27 Q mutation in canonical H3,supporting H3.3 as a physiologically relevant substrate of *** result is in apparent contrast to the strong preference for canonical H3 recently reported in Arabidopsis homologues Atxr5 and Atxr6,and further corroborates the role of txrl in DNA replication.

关键词： replication histone txr1 tetrahytnena substrate preference

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