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Folding Behaviors of purine riboswitch Aptamers

Wuhan University Journal of Natural Sciences 2018年第1期23卷 43-50页

作者： GONG Sha WANG Yanli WANG Zhen SUN Yuying ZHANG Wenbing Hubei Key Laboratory of Economic Forest Germplasm Improvement and Resources Comprehensive Utilization Huanggang Normal University Huanggang 438000 Hubei China School of Physics and Technology Wuhan UniversityWuhan 430072 Hubei China

Most riboswitches are characterized by two components, an aptamer domain that folds into a unique ligand binding pocket to interact with the ligand, and an expression platform that converts folding changes in the aptamer into changes in gene expression. Using the recently developed systematic helix-based computational method, we theoretically studied the refolding and co-transcriptional folding behaviors of the purine riboswitch aptamers from Bacillus subtilis xpt-pbu X guanine riboswitch and Vibrio vulnificus add adenine riboswitch. Despite several intermediate structures persisting a short time during the transcription, helices P2, P3 and P1 fold in turn for both aptamers. Although some misfolded structures are observed during the refolding process, the RNAs can fold into the ligand binding pocket structure containing helices P2, P3 and P1 within a few seconds, suggesting the aptamer domains are highly evolved. The purine riboswitch aptamers can quickly fold into the ligand binding pocket structure even at a high transcription speed, possibly because formation of this structure is the necessary prerequisite for the riboswitch to bind its ligand and then regulate relevant gene expression.

关键词： purine riboswitch gene regulation aptamer co-transcriptional folding

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