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POST1/C12ORF49 regulates the SREBP pathway by promoting site-1 protease maturation

Protein & Cell 2021年第4期12卷 279-296页

作者： Jian Xiao Yanni Xiong Liu-Ting Yang Ju-Qiong Wang Zi-Mu Zhou Le-Wei Dong Xiong-Jie Shi Xiaolu Zhao Jie Luo Bao-Liang Song Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis College of Life SciencesFrontier Science Center for Immunology and MetabolismWuhan UniversityWuhan 430072China

Sterol-regulatory element binding proteins(SREBPs)are the key transcriptional regulators of lipid metabolism.The activation of SREBP requires translocation of the SREBP precursor from the endoplasmic reticulum to the Golgi,where it is sequentially cleaved by site-1 protease(S1P)and site-2 protease and releases a nuclear form to modulate gene expression.To search for new genes regulating cholesterol metabolism,we perform a genome-wide CRISPR/Cas9 knockout screen and find that partner of site-1 protease(POSH),encoded by C120RF49,is critically involved in the SREBP signaling.Ablation of POSH decreases the generation of nuclear SREBP and reduces the expression of SREBP target genes.POSH binds S1P,which is synthesized as an inactive protease(form A)and becomes fully mature via a two-step autocatalytic process involving forms B/B and C/C.POSH promotes the generation of the functional S1P-C/C from S1P-B/B(canonical cleavage)and,notably,from S1P-A directly(non-canonical cleavage)as well.This POSH-mediated S1P activation is also essential for the cleavages of other S1P substrates including ATF6,CREB3 family members and the a/p-subunit precursor of N-acetylglucosamine-1-phospho-transferase.Together,we demonstrate that POSH is a cofactor controlling S1P maturation and plays important roles in lipid homeostasis,unfolded protein response,lipoprotein metabolism and lysosome biogenesis.

关键词： SREBP site-1 protease proteolytic activation unfolded protein response activating transcription factor 6 mannose-6-phosphate

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