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The Roles of Different CLE domain. in Arabidopsis CLE Polypeptide Activity and Functional Specificity

Molecular Plant 2010年第4期3卷 760-772页

作者： Ling Meng Kenneth C. Ruth Jennifer C. Fletcher Lewis Feldman Department of Plant and Microbial Biology 111 Koshland Hall University of California Berkeley CA 94720-3102 USA Plant Gene Expression Center USDA-UC Berkeley 800 Buchanan Street Albany CA 94710 USA

The CLE （CLVATA3/ESR-related） family of plant polypeptide signaling molecules shares a conserved 14-aminoacid （aa） motif, designated the CLE motif, which recent studies suggest is sufficient for CLE function in vitro. In this study, we report that Arabidopsis CLE proteins can function in a tissue-specific manner and confirm some CLE factors can act through different receptors. Using domain.swapping, we show for the first time that the CLE motif likely determines much of the functional tissue-specificity of the proteins in planta. However, we also provide evidence in support of the new view that sequences outside the CLE motif （14 aa） contribute to CLE function and functional specificity in vivo. Additionally, we report that deletion of the putative signal peptide from different CLE proteins completely inactivates CLE function in vivo, whereas exchanging the CLE signal peptides with a conventional signal peptide from a rice glycine-rich cell wall protein also influences CLE function. We thus propose that the CLE motif itself determines its functional tissue-specificity by dic- tating the direct recognition and interaction of each CLE peptide with its optimal receptor（s）, whereas the receptor（s） may be available in a tissue-specific manner. On the other hand, the sequences outside the CLE motif may influence CLE function by affecting the processing of CLE peptides, resulting in a change in the availability and/or abundance of CLE peptides in specific tissues and/or cells.

关键词： Arabidopsis cell signaling CLE meristem polypeptide protein domain.

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