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Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle

Molecular Plant 2018年第5期11卷 645-658页

作者： Eliana Marzol Cecilia Borassi Mauro Bringas Ana Sede Diana Rosa Rodriguez Garcia Luciana Capece Jose M. Estevez Fundacion Instituto Leloir and Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires (IIBBA-CO.NICEr) Avenida Patricias Argentinas 435 Buenos AiresCP C1405BWE Argentina Departamento de Quimica Inorganica Analitica y Quimica Fisica Facultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires (INQUIMAE-CONICET)Buenos Aires CP C1428EGA Argentina Instituto de Investigaciones en Ingenierfa Genetica y Biologia Molecular Dr. Hector Torres (INGEBI-CONICET) Vuelta de Obligado 2490 Buenos Aires C1428ADNArgentina

Extensins （EXTs） are highly repetitive plant O-glycoproteins that require several post-translational modifi- cations （PTMs） to become functional in plant cell walls. First, they are hydroxylated on contiguous proline residues; then they are O-glycosylated on hydroxyproline and serine. After secretion into the apoplast, O-glycosylated EXTs form a tridimensional network organized by inter- and intra-Tyr linkages. Recent studies have made significant progress in the identification of the enzymatic machinery required to process EXTs, which includes prolyl 4-hydroxylases, glycosyltransferases, papain-type cysteine endopeptidases, and peroxidases. EXTs are abundant in plant tissues and are particularly important in rapidly expanding root hairs and pollen tubes, which grow in a polar manner. Small changes in EXT PTMs affect fastgrowing cells, although the molecular mechanisms underlying this regulation are unknown. In this review, we highlight recent advances in our understanding of EXT modifications throughout the secretory pathway, EXT assembly in cell walls, and possible sensing mechanisms involving the Catharanthus roseus cell surface sensor receptor-like kinases located at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the plasma membrane.

关键词： Arabidopsis thaliana cysteine endopeptidases extensins glycosyltransferases peroxidases prolyl 4-hydroxylases

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