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Continued surprises in the cytochrome c biogenesis story

Protein & Cell 2012年第6期3卷 405-409页

作者： Elizabeth B.Sawyer Paul D.Barker National Laboratory of Biomacromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China University Chemical Laboratory University of CambridgeCambridgeCB21EWUnited Kingdom

Cytochromes c covalently bind their heme prosthetic groups through thioether bonds between the vinyl groups of the heme and the thiols of a CXXCH motif within the *** Gramnegative bacteria,this process is catalyzed by the Ccm(cytochrome c maturation)proteins,also called System *** Ccm proteins are found in the bacterial inner membrane,but some(CcmE,CcmG,CcmH,and CcmI)also have soluble functional domains on the periplasmic face of the *** of the mechanisms involved in the transport and relay of heme and the apo-cytochrome from the bacterial cytosol into the periplasm,and their subsequent reaction,has proved challenging due to the fact that most of the proteins involved are membrane-associated,but recent progress in understanding some key components has thrown up some *** this Review,we discuss advances in our understanding of this process arising from a substrate’s point of view and from recent structural information about individual components.

关键词： cytochrome c heme Ccm post-transla-tional modification cytochrome b562 heme binding

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