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Allosteric Modulation of Human Serum Albumin Induced by peptide Ligand

Chinese Journal of Chemistry 2017年第8期35卷 1270-1277页

作者： Jingfei Hou Jiaxi Peng Yue Yu Yuchen Lin Changliang Liu Hongyang Duan Yanlian Yang Chen Wang CAS Key Laboratory for Biomedical Effects of Nanomaterials and Nanosafety CAS Key Laboratory of Standardization and Measurement for Nanoteehnology CAS Center for Excellence in Nanoscience National Center for Nanoscience and Technology Beijing 100190 China University of Chinese Academy of Sciences Beijing 100049 China Department of Chemistry Renmin University of China Beijing 100872 China Academy for Advanced Interdisciplinary Studies Peking University Beijing 100871 China

Human serum albumin （HSA） is an abundant protein in plasma that can bind and transport many small molecules, and the corresponding affinity-controlled drug delivery shows great advantage in the biological system. peptide SA06 is a reported ligand comprising 20 amino acids, and is known to non-covalently bind with HSA to extend the lifetime and improve the pharmacokinetic performance. The structural information of the HSA-peptide complex is keen for obtainingmolecular insight of the binding mechanism. We studied the secondary structural change and structure-affinity relations of peptide SA06 with HSA by using circular dichroism （CD） spectroscopy in solution. Noticeable allosteric effect can be identified by compositional increase of a-helix structures when the peptide was co-incubated with HSA. Furthermore, the equilibrium dissociation constant of peptide SA06 with HSA can be determined by CD-baged method. This work provides structural evidence on the allosteric interaction between peptide ligand and HSA, and sheds light on optimization of therapeutic properties in the affinity-controlled delivery systems.

关键词： human serum albumin peptide ligands allosteric modulation structure-affinity relations affinity-controlled delivery

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