检索结果-南通市图书馆

Aggregate 2024年第1期5卷 419-426页

作者： Xiaohui Wu Fei Deng Yujie Chen Mengchen Xu Feihe Ma Linqi Shi Key Laboratory of Functional Polymer Materials of Ministry of Education State Key Laboratory of Medicinal Chemical BiologyInstitute of Polymer Chemistry and College of ChemistryNankai UniversityTianjinP.R.China School of Materials Science and Engineering and State Key Laboratory of Separation Membranes and Membrane Processes Tiangong UniversityTianjinP.R.China

Natural molecular chaperones utilize spatially ordered multiple molecular forces to effectively regulate protein ***,synthesis of such molecules is a big *** concept of“aggregate science”provides insights to construct chemical entities(aggregates)beyond molecular levels to mimic both the structure and function of natural *** by this concept,herein we fabricate a novel multi-interaction(i.e.,electrostatic and hydrophobic interaction)cooperative nanochaperone(multi-co-nChap)to regulating protein *** multi-co-nChap is fabricated by rationally introducing electrostatic interactions to the surface(corona)and confined hydrophobic microdomains(shell)of traditional single-hydrophobic interaction *** demonstrate that the corona electrostatic attraction facilitates the diffusion of clients into the hydrophobic microdomains,while the shell electrostatic interaction balances the capture and release of *** finely synergizing corona electrostatic attraction with shell electrostatic repulsion and hydrophobic interaction,the optimized multi-co-nChap effectively facilitated de novo folding of nascent ***,the synergy between corona electrostatic attraction,shell electrostatic attraction and shell hydrophobic interaction significantly enhanced the capability of multi-co-nChap to protect native proteins from denaturation at harsh *** work provides important insights for understanding and design of nanochaperone,which is a kind of ordered aggregate with chaperone-like activity that beyond the level of single molecule.

关键词： chaperone-like activity cooperative effect nanochaperones ordered aggregates protein folding

来源：

维普期刊数据库评论

在线全文

维普期刊数据库

学校读者我要写书评

暂无评论

欢迎您,

建议与咨询留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

时间限定

文献类型

馆藏选择

核心期刊

语言

文献类型

帮助

文字说明：

检索规则说明：

检索范例：

分类表

所选分类

限定检索结果

文献类型

馆藏范围

日期分布

学科分类号

主题

机构

作者

语言

在线全文

请选择保存的检索档案：

请选择收藏分类：

通借通还

欢迎您,

建议与咨询 留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

时间限定

文献类型

馆藏选择

核心期刊

语言

文献类型

帮助

文字说明：

检索规则说明：

检索范例：

分类表

所选分类

限定检索结果

文献类型

馆藏范围

日期分布

学科分类号

主题

机构

作者

语言

在线全文

请选择保存的检索档案： 新增检索档案 确定 取消

请选择收藏分类： 新增自定义分类 确定 取消

通借通还

建议与咨询留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

请选择保存的检索档案：

请选择收藏分类：