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Influence of residual chirality on the conformation and enzymatic degradation of glycopolypeptide based biomaterials

引用

Science China(Technological Sciences) 2021年第3期64卷 641-650页

作者： SHI Shun WANG JiaYu WANG TianRan REN Hui ZHOU YuHao LI Gao HE ChaoLiang CHEN XueSi CAS Key Laboratory of Polymer Ecomaterials Changchun Institute of Applied ChemistryChinese Academy of SciencesChangchun 130022China College of Applied Chemistry and Engineering University of Science and Technology of ChinaHefei 230026China Jilin Biomedical Polymers Engineering Laboratory Changchun 130022China

Glycopolypeptides as analogs of glycoproteins or glycosaminoglycans represent attractive building blocks for the construction of biomimetic ***,the effects of amino acid chirality on the conformation and enzymatic degradation of glycopolypeptides are often ***,we synthesized and characterized a range of glycopolypeptides composed of galactosylated poly(γ-propargylglutamate)s containing L-and/or D-glutamate *** containing pure Lglutamate residues were predominantlyα-helical,and the helicity increased over the degree of polymerization of the polypeptide backbones(24 to 44).The glycopolypeptide with pure D-glutamate residues adopted a mirroredα-helical conformation,whilst apparent random coil conformation was observed for the glycopolypeptide with equally mixed enantiomeric *** enzymatic degradation rates of the glycopolypeptides were markedly reduced following the introduction of D-glutamate residues into *** pendants on these glycopolypeptides maintained their binding to peanut *** structureproperty relationships provide new insight for the design of biomimetic biomaterials containing glycopolypeptides.

关键词： glycopolypeptides secondary structures enzymatic degradation chirality lectin binding

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