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Septin 8 is an interaction partner and in vitro substrate of MK5

World Journal of Biological Chemistry 2012年第5期3卷 98-109页

作者： Alexey Shiryaev Sergiy Kostenko Gianina Dumitriu Ugo Moens Department of Medical Biology Faculty of Health SciencesUniversity of TromsN-9037 TromsNorway

AIM:To identify novel substrates for the mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase 5(MK5).METHODS:Yeast two-hybrid screening with MK5 as bait was used to identify novel possible interaction *** binding of putative partner was further examined by glutathione S-transferase(GST) pull-down,co-immunoprecipitation and fluorescence resonance energy transfer(FRET) *** vitro kinase and peptide array assays were used to map MK5 phosphoacceptor sites on the new *** microscopy was performed to study the subcellular localization of MK5 and its ***:Septin 8 was identified as a novel interaction partner for MK5 by yeast two-hybrid *** interaction was confirmed by GST pull-down,coimmunoprecipitation and FRET *** 5,which can form a complex with septin 8,did not interact with *** residues 242 and 271 on septin 8 were identified as in vitro MK5 phosphorylation ***5 and septin 8 co-localized in the perinuclear area and in cell ***,both proteins co-localized with vesicle marker synaptophysin.

关键词： Mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase-5 Fluorescence resonance energy transfer Septin Phosphorylation Synaptophysin

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