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Essential role of the iron-sulfur cluster binding domain of the primase regulatory subunit Pri2 in DNA replication initiation

引用

Protein & Cell 2015年第3期6卷 194-210页

作者： Lili Liu Mingxia Huang Department of Pharmacology and Chemical Biology University of Pittsburgh School of Medicine Pittsburgh PA 15213 USA Department of Biochemistry and Molecular Genetics University of Colorado School of Medicine Aurora CO 80045 USA

DNA primase catalyzes de novo synthesis of a short RNA primer that is further extended by replicative DNA polymerases during initiation of DNA replication. The eukaryotic primase is a heterodimeric enzyme comprising a catalytic subunit Pril and a regulatory subunit Pri2. Pri2 is responsible for facilitating optimal RNA primer synthesis by Pril and mediating interaction between Pril and DNA polymerase o for transition from RNA synthesis to DNA elongation. All eukaryotic Pri2 proteins contain a conserved C-terminal iron-sulfur （Fe-S） cluster-binding domain that is critical for primase catalytic activity in vitro. Here we show that mutations at conserved cysteine ligands for the Pri2 Fe-S cluster markedly decrease the protein stability, thereby causing S phase arrest at the restrictive temperature. Furthermore, Pri2 cysteine mutants are defective in loading of the entire DNA pol α-primase complex onto early replication origins resulting in defective initiation. Importantly, assembly of the Fe-S cluster in Pri2 is impaired not only by mutations at the conserved cysteine ligands but also by increased oxidative stress in the sodlA mutant lacking the Cu/Zn superoxide dismutase. Together these findings highlight the critical role of Pri2＇s Fe-S cluster domain in replication initiation in vivo and suggest a molecular basis for how DNA replication can be influenced by changes in cellular redox state.

关键词： pdmase Pri2 iron-sulfur cluster,replication initiation

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