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第十三届全国量子化学会议

作者： Xiao Liu Yu N.Yan John Z.H.Zhang State Key Laboratory for Precision Spectroscopy School of Chemistry and Molecular EngineeringEast China Normal University Department of Chemistry New York University

The theoretical calculation of protein-ligand binding free energy is a grand challenge in computational *** prediction of critical residues along with their specific and quantitative contributions to protein-ligand binding free energy is extremely helpful to reveal binding mechanisms and identify drug-like molecules that alter protein-ligand *** this paper,we propose an interaction entropy approach combined with the MM/GBSA method for solvation to compute residue-specific protein-ligand binding free *** the current approach,the entropic loss in binding free energy of individual residues is explicitly computed from MD simulation by using the interaction entropy *** this approach the entropic contribution to binding free energy is determined from fluctuation of the interaction in MD *** for an extensive set of ALK protein-ligand interaction systems showed that by including the entropic contribution,we can clearly find the hot spot residues,it is helpful for new drug design.

关键词： interaction entropy hot spot protein-ligand

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An efficient method for computing excess free energy of liquid

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Science China Chemistry 2018年第1期61卷 135-140页

作者： Jianing Song Linqiong Qiu John Z.H. Zhang School of Chemistry and Molecular Engineering East China Normal University Shanghai 200062 China NYU-ECNU Center for Computational Chemistry at NYU ShanghaL Shanghai 200062 China State Key Laboratory of Precision Spectroscopy East China Normal University Shanghai 200062 China Department of Chemistry New York University NY NY 10003 USA

We present a new theoretical method for efficient calculation of free energy of liquid. This interaction entropy method allows one to compute entropy and free energy of liquid from standard single step MD(molecular dynamics) simulation directly in liquid state without the need to perform MD simulations at many intermediate states as required in thermodynamic integration or free energy perturbation methods. In this new approach, one only needs to evaluate the interaction energy of a single(fixed) liquid molecule with the rest of liquid molecules as a function of time from a standard MD simulation of liquid and the fluctuation of distribution of this interaction energy is then used to calculate the interaction entropy of the liquid. Explicit theoretical derivation of this interaction entropy approach is provided and numerical calculations for the benchmark liquid water system were carried out using three different water models. Numerical analysis of the result was performed and comparison of the computational result with experimental data and other theoretical results were provided. Excellent agreement of calculated free energies with the experimental data using TIP4 P model is obtained for liquid water.

关键词： excess free energy liquid MD simulation interaction entropy

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熵效应对end-point结合自由能计算精度影响的系统评价

熵效应对end-point结合自由能计算精度影响的系统评价

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2019中国化学会第十五届全国计算（机）化学学术会议

作者：孙慧涌侯廷军中国药科大学药学院浙江大学药学院

熵效应在药物-靶相互作用中起着重要作用。然而由于传统normal mode analysis（NMA）构象熵计算的高昂计算成本,end-point结合自由能计算（如MM/GBSA和MM/PBSA）中往往简单的忽略熵计算。本研究中,作者通过对1500个蛋白-配体体系和6种am... 详细信息

熵效应在药物-靶相互作用中起着重要作用。然而由于传统normal mode analysis（NMA）构象熵计算的高昂计算成本,end-point结合自由能计算（如MM/GBSA和MM/PBSA）中往往简单的忽略熵计算。本研究中,作者通过对1500个蛋白-配体体系和6种amber力场（ff02、ff03、ff99、ff99SB、ff99SBildn、ff14SB）的评测,系统地研究了熵效应（包括基于截断法的NMA构象熵分析和相互作用熵分析）对MM/GBSA和MM/PBSA预测精度的影响。结论如下:（1）对于基于单构象的优化结构,end-point自由能计算中包含NMA构象熵并不能有效提高其预测精度（相对于基于优化结构的结合焓预测）;（2）对于基于多构象的MD轨迹,两种熵计算方法（基于截断法的NMA构象熵和相互作用熵）均可在相对较高的溶质介电常数（εin=4）下提高end-point结合自由能的计算精度（相对于基于MD轨迹的结合焓预测）;（3）另外,在4种测评的计算策略中,无论对于MM/PBSA还是MM/GBSA,包含基于截断法的NMA构象熵均可以较好重现体系的绝对自由能（相对于实验值平均偏差最小）;（4）考虑到相互作用熵的引入并不会增加计算量,其更适用于基于MD轨迹的end-point绝对结合自由能计算;（5）对于力场的选择,虽然ff03力场表现最为出色,但是6种不同amber力场的预测结果并没有显著差异,说明end-point结合自由能的预测对力场并不敏感。

关键词： normal model analysis interaction entropy MM/PBSA MM/GBSA

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