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EFFECTS OF integrin alphaⅡb^(R995A) MUTATION ON RECEPTOR AFFINITY AND pp125 (FAK) PHOSPHORYLATION

Chinese Medical Sciences Journal 2004年第4期19卷 276-281页

作者： Xue-yuanTang Zai-fuJian Guo-pingWang Hong-huiYang WeiLiu DepartmentofHematology XiangyaHospitalCentralSouthUniversityChangsha410008 DepartmentofHematology theThirdXiangyaHospitalCentralSouthUniversityChangsha410013

Objective To investigate the role of cytoplasmic domain of integrin alphaⅡb in platelet signal transduction. Methods Binding capacity of integrin alphaⅡb R995A to antibody platelet activation complex-1 (PAC-1) and pp125 focal adhesion kinase (FAK) phosphorylation of cells were detected by flow cytometry, immune precipitation, and Western blotting. Results Without activation, wild-type alphaⅡbbeta3 Chinese hamster ovary (CHO) cells failed to bind to PAC-1, but mutant chimera alphaⅡb R995A beta3 CHO cells were able to bind with PAC-1. Furthermore, phosphorylation of pp125 (FAK) in wild-type alphaⅡbbeta3 CHO cells occured only when cells were adhered to fibrinogen, but could not be detected in bovine serum albumin suspension. However in the mutant chimera group, it could be detected in both conditions. Conclusion The mutation in integrin alphaⅡb R995A alters its affinity state as a receptor, thus also mediating cytoplasmic signal transduction leading to the phosphorylation of pp125 (FAK) without ligand binding.

关键词： integrin alphaⅱbbeta3 signal transduction pp125 focal adhesion kinase phosphorylation

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