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Cloning and expression of Curcin, a Ribosome-Inactivating Protein from the Seeds of Jatropha curcas

Acta Botanica Sinica 2003年第7期45卷 858-863页

作者：林娟陈钰徐莺颜钫唐琳陈放四川大学生命科学学院成都610064

Curcin, a ribosome-inactivating protein with a molecular weight of about 28.2 kD, which strongly inhibits the protein synthesis in rabbit reticulocyte lysate system with an IC50 value of about (0.19 +/- 0.01) nmol/L, was purified from the seeds of Jatropha curcas L. The protein has the activity of rRNA N-glycosidase. Degenerate primers were designed based on the N-terminal partial sequence from purified curcin. The full-length curcin cDNA by RT-PCR and 5'-RACE was cloned. The deduced amino acids sequence indicates that a preprotein with 20 amino acid residues is first translated and then processed to a mature protein with 251 amino acids. The deduced amino acids sequence shares homology of 33% and 57% to those of type I ribosome-inactivating proteins (RIPs) and A chain of type II RIPs, respectively. The sequence encoding mature curcin was integrated into the pQE-30 vector for expression in escherichia coli strain M15 (pREP4). The purified recombinant curcin was able to inhibit protein synthesis in rabbit reticulocyte lysate system.

关键词： Jatropha curcas curcin RNA N-glycosidase cloning in escherichia coli expression

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