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Structural basis of heparan sulfate-specific degradation by heparinase Ⅲ

Protein & Cell 2012年第12期3卷 950-961页

作者： Wei Dong Weiqin Lu Wallace L.McKeehan Yongde Luo Sheng Ye Life Sciences Institute Zhejiang UniversityHangzhou 310058China Center for Cancer and Stem Cell Biology Institute of Biosciences and TechnologyTexas A&M Health Science CenterHoustonTexas 77030USA Department of Molecular Pathology The University of Texas MD Anderson Cancer CenterHoustonTexas 77030USA

heparinase Ⅲ(HepⅢ)is a 73-kDa polysaccharide lyase(PL)that degrades the heparan sulfate(HS)polysaccharides at sulfate-rare regions,which are important co-factors for a vast array of functional distinct proteins including the well-characterized antithrombin and the FGF/FGFR signal transduction *** functions in cleaving metazoan heparan sulfate(HS)and providing carbon,nitrogen and sulfate sources for host *** has long been used to deduce the structure of HS and heparin motifs;however,the structure of its own is *** we report the crystal structure of the HepⅢ from Bacteroides thetaiotaomicron at a resolution of 1.6Å.The overall architecture of HepⅢ belongs to the(α/α)5 toroid subclass with an N-terminal toroid-like domain and a C-terminal β-sandwich *** of this high-resolution structure allows us to identify a potential HS substrate binding site in a tunnel between the two domains.A tetrasaccharide substrate bound model suggests an elimination mechanism in the HS ***260 and His464 neutralize the carboxylic group,whereas Tyr314 serves both as a general base in C-5 proton abstraction,and a general acid in a proton donation to reconstitute the terminal hydroxyl group,*** structure of HepⅢ and the proposed reaction model provide a molecular basis for its potential practical utilization and the mechanism of its eliminative degradation for HS polysaccarides.

关键词： heparinaseⅲ crystal structure heparan sulfate fibroblast growth factor(FGF) β-elimination

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