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Identification and characterization of loop7 motif and its role in regulating biological function of human APOBEC3g through molecular modeling and biological assay

引用

Acta Pharmaceutica Sinica B 2017年第5期7卷 571-582,616页

作者： Congjie Zhai Ling Ma Zhixin Zhang Jiwei Ding Jing Wang Yongxin Zhang Xiaoyu Li Fei guo Liyan Yu Jinming Zhou Shan Cen Institute of Medicinal Biotechnology Chinese Academy of Medical Science Institute of Pathogen Biology Chinese Academy of Medical Science

Human APOBEC3g(h A3g) is a cytidine deaminase which inhibits HIV-1 replication. The HIV-1 accessory protein viral infectivity factor(vif) counteracts with ha3g by targeting it for proteasomal degradation. In this work, we constructed and optimized molecular models of the ha3g dimer and the h A3g–vif complex. The molecular modeling study revealed that the loop7 motif of ha3g appears on the interfaces of both the h A3g–vif complex and the ha3g dimer. Biochemical analysis provided evidence suggesting that binding of vif to ha3g results in steric blocking of ha3g dimerization, implying that monomeric ha3g serves as a substrate for vif-mediated degradation.Furthermore, we presented evidence for the important roles of the loop7 motif, especially the central residues within the region, in ha3g dimerization, h A3g–vif interaction, vif-mediated ha3g degradation as well as subcellular localization of ha3g. This work highlights a multiple-task interface formed by loop7 motif, which regulates biological function of ha3g, thus providing the feasibility of the strategy of blocking vif-mediated A3 g degradation by targeting the putative site around loop7.

关键词： HIV vif APOBEC3g Motif Modeling ha3g–vif complex ha3g dimer

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