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Studies on the refolding of the reduced-denatured insulin with size exclusion chromatography

Science China Chemistry 2005年第Z1期48卷 55-59页

作者： BAI Quan KONG Yu DONG Cuihua GENG Xindu Institute of Modern Separation Science Shaanxi Key Laboratory of Modern Separation ScienceNorthwest UniversityXi'an 710069China

The refolding of the reduced-denatured insulin from bovine pancreas was investigated with the size exclusion chromatography(SEC).It was shown that the reduced-denatured insulin originally denatured with 7.0 mol·L-1 guanidine hydrochloride(GuHCl)or 8.0 mol·L-1 urea could not be refolded with a non-oxidized mobile *** the oxidized and reduced glutathione(GSSG and GSH)were employed in the oxidized mobile phase,the reduced-denatured insulin still could not be ***,in the presence of 2.0 mol·L-1 urea in the oxidized mobile phase employed,the reduced-denatured insulin can be refolded with SEC,and the aggregation of denatured insulin can be diminished by *** addition,the disulfide exchange of reduced-denatured insulin also can be accelerated with GSSG/GSH in the oxidized mobile *** three disulfide bridges of insulin were formed correctly and the reduced-unfolded insulin can be renatured *** results were further tested with reversed-phase liquid chromatography(RPLC)and hydrophobic interaction chromatography(HIC).

关键词： protein folding size exclusion chromatography reduced-denaturation disulfide bonding insulin

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