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Influences of the Hydrophobicity of the Heme-binding Pocket on the Properties and Functions of cytochrome b_5 Mutants

引用

Chinese Journal of Chemistry 2003年第10期21卷 1385-1389页

作者：甘建华王韵华邬键黄仲贤夏宗芗 State Key Laboratory of bioorganic and Natural Products Chemistry Chemical biology Laboratory

The mutation sites of the four mutants F35Y, P40V, V45E and V45Y of cytochrome b 5 are located at the edge of the heme binding pocket. The solvent accessible areas of the “pocket interior” of the four mutants and the wild type cytochrome b 5 have been calculated based on their crystal structures at high resolution. The change in the hydrophobicity of the heme binding pocket resulting from the mutation can be quantitatively described using the difference of the solvent accessible area of the “pocket interior” of each mutant from that of the wild type cytochrome b 5. The influences of the hydrophobicity of the heme binding pocket on the protein stability and redox potential are discussed.

关键词： cytochrome b 5 mutant heme binding pocket solvent accessible area hydrophobicity,structure function relationship

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