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Study on the chaperone properties of conserved gtpases

Protein & Cell 2012年第1期3卷 44-50页

作者： Xiang Wang Jiaying Xue Zhe Sun Yan Qin Weimin Gong RNA Lab Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China Graduate University of Chinese Academy of Sciences Beijing 100039China

As a large family of hydrolases,gtpases are widespread in cells and play the very important biological function of hydrolyzing GTP into GDP and inorganic phosphate through binding with *** are involved in cell cycle regulation,protein synthesis,and protein *** can facilitate the folding or refolding of nascent peptides and denatured proteins to their native ***,chaperones do not occur in the native structures in which they can perform their normal biological *** the current study,the chaperone activity of the conserved gtpases of Escherichia coli is tested by the chemical denaturation and chaperone-assisted renaturation of citrate synthase andα-*** effects of ribosomes and nucleotides on the chaperone activity are also *** data indicate that these conserved gtpases have chaperone properties,and may be ancestral protein folding factors that have appeared before dedicated chaperones.

关键词： protein folding chaperone conserved gtpase

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