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Modeling the Influence of Salt on the Hydrophobic Effect and protein Fold Stability

Communications in Computational Physics 2013年第1期13卷 90-106页

作者： Mihir S.Date Brian N.Dominy Department of Chemistry Clemson UniversityClemson SC 29631USA.

Salt influences protein stability through electrostatic mechanisms as well as through nonpolar Hofmeister *** the present work,a continuum solvation based model is developed to explore the impact of salt on protein *** model relies on a traditional Poisson-Boltzmann(PB)term to describe the polar or electrostatic effects of salt,and a surface area dependent term containing a salt concentration dependent microscopic surface tension function to capture the non-polar Hofmeister *** model is first validated against a series of cold-shock protein variants whose salt-dependent protein fold stability profiles have been previously determined *** approach is then applied to HIV-1 protease in order to explain an experimentally observed enhancement in stability and activity at high(1M)NaCl *** inclusion of the salt-dependent non-polar term brings the model into quantitative agreement with experiment,and provides the basis for further studies into the impact of ionic strength on protein structure,function,and evolution.

关键词： Electrostatic stability hydrophobic effect halophile cold shock protein HIV-1 protease

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