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Residue Phe266 in S5-S6 loop is not critical for charybdotoxin binding to Ca2+-activated K~+(mSlo1)channels

Acta Pharmacologica Sinica 2006年第7期27卷 945-949页

作者： Jmg YAO~2 Hui LI~2 Ge-liang GAN Ying WU Jiu-ping DING~3 Institute of Biochemistry and Biophysics,College of Life Science and Technology,Huazhong University of Science and Technology,Wuhan 430074,China Institute of Biochemistry and Biophysics College of Life Science and Technology Huazhong University of Science and Technology Wuhan China

Aim:To gain insight into the interaction between the charybdotoxin(ChTX)andBK ***:Site-directed mutagenesis was used to make two mutants:mSlol-F266L and *** two mutants were then expressed in Xeno-pus oocytes and their effects were tested on ChTX by ***:We demonstrate an equilibrium dissociation constant Kd=3.1—4.2 nmol/L for both the mutants mSlol-F266L and mSlol-F266A similar to thatof the wild-type mSlol Kd=3.9 nmol/***:The residue Phe266 does notplay a crucial role in binding to ChTX,which is opposed to the result arising fromthe simulation of peptide-channel interaction.

关键词： charybdotoxin large-conductance calciumactivated potassium channelss Slo1

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