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ADAM10 sheddase activation is controlled by cell membrane asymmetry

Journal of Molecular cell Biology 2019年第11期11卷 979-993页

作者： Florian Bleibaum Anselm Sommer Martin Veit Bjorn Rabe Jorg Andra Karl Kunzelmann Christian Nehls Wilmar Correa Thomas Gutsmann Joachim Grotzinger Sucharit Bhakdi Karina Reiss Department of Dermatology University of Kiel24105 KielGermany Institute of Biochemistry University of KielOlshausenstraBe 4024098 KielGermany Hamburg University of Applied Science Ulmenliet 2021033 HamburgGermany Physiological Institute University of RegensburgUniversitatsstraBe 3193053 RegensburgGermany Forschungszentrum Borstel Leibniz-Zentrum fur Medizin und BiowissenschaftenParkallee 1023845 BorstelGermany

Dysregulation of the disintegrin-metalloproteinase ADAM10 may contribute to the development of diseases including tumorigenesis and Alzheimer's disease.The mechanisms underlying ADAM10 sheddase activation are incompletely understood.Here,we show that transient exposure of the negatively charged phospholipid phosphatidylserine(PS)is necessarily required.The soluble PS headgroup was found to act as competitive inhibitor of substrate cleavage.Overexpression of the Ca2+-dependent phospholipid scramblase Anoctamin-6(AN06)led to increased PS externalization and substrate release.Transfection with a constitutively active form of AN06 resulted in maximum sheddase activity in the absence of any stimulus.Calcium-dependent ADAM10 activation could not be induced in lymphocytes of patients with Scott syndrome harbouring a missense mutation in AN06.A putative PS-binding motif was identified in the conserved stalk region.Replacement of this motif resulted in strong reduction of sheddase activity.In conjunction with the recently described 3D structure of the ADAM10 extracellular domain,a model is advanced to explain how surface-exposed PS triggers ADAM 10 sheddase function.

关键词： ADAM10 activation shedding Anoctamin-6 phosphatidylserine cell membrane asymmetry

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