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Structural study of the cdc25 domain from Ral-specific guanine-nucleotide exchange factor RalGPS1a

Protein & Cell 2011年第4期2卷 308-319页

作者： Wei Peng Jiwei Xu Xiaotao Guan Yao Sun Xuejun C.Zhang Xuemei Li Zihe Rao National Laboratory of Biomacromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China

The guanine-nucleotide exchange factor(GEF)RalGPS1a activates small GTPase Ral proteins such as RalA and RalB by stimulating the exchange of Ral bound GDP to GTP,thus regulating various downstream cellular ***1a is composed of an Nterminal cdc25-like catalytic domain,followed by a PXXP motif and a C-terminal pleckstrin homology(PH)*** cdc25 domain of RalGPS1a,which shares about 30%sequence identity with other cdc25-domain proteins,is thought to be directly engaged in binding and activating the substrate Ral *** we report the crystal structure of the cdc25 domain of *** bowl shaped structure is homologous to the cdc25 domains of SOS and *** most remarkable difference between these three cdc25 domains lies in their active sites,referred to as the helical hairpin *** with previous enzymological studies,the helical hairpin of RalGPS1a adopts a conformation favorable for substrate binding.A modeled RalGPS1a-RalA complex structure reveals an extensive binding surface similar to that of the SOS-Ras ***,analysis of the electrostatic surface potential suggests an interaction mode between the RalGPS1a active site helical hairpin and the switch 1 region of substrate RalA distinct from that of the SOS-Ras complex.

关键词： RalGPS1a RalA cdc25 domain crystal structure

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