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Probing the architecture of the Mycobacterium marinum arylamine N-acetyltransferase active site

Protein & Cell 2010年第4期1卷 384-392页

作者： Areej M.Abuhammad Edward D.Lowe Elizabeth Fullam Martin Noble Elspeth F.Garman Edith Sim Department of Pharmacology University of OxfordMansfield RoadOxford OX13QTUK Department of Biochemistry University of OxfordSouth Parks RoadOxford OX13QUUK

Treatment of latent tuberculosis infection remains an important goal of global TB *** this end,targets that are essential for intracellular survival of Mycobacterium tuberculosis are particularly *** N-acetyltransferase(NAT)represents such a target as it is,along with the enzymes encoded by the associated gene cluster,essential for mycobacterial survival inside macrophages and involved in cholesterol *** is likely to be the fuel for *** inside *** the nat gene and inhibiting the NAT enzyme prevents survival of the microorganism in macrophages and induces cell wall alterations,rendering the mycobacterium sensitive to antibiotics to which it is normally *** date,NAT from ***(MMNAT)is considered the best available model for NAT from ***(TBNAT).The enzyme catalyses the acetylation and propionylation of arylamines and *** is a good acetyl and propionyl acceptor for both MMNAT and *** MMNAT structure has been solved to 2.1Åresolution following crystallisation in the presence of hydralazine and is compared to available NAT *** the mode of ligand binding,features of the binding pocket can be identified,which point to a novel mechanism for the acetylation reaction that results in a 3-methyltriazolo[3,4-a]phthalazine ring compound as product.

关键词： Mycobacterium tuberculosis Mycobacterium marinum tuberculosis arylamine N-acetyltransferase 3D crystal structure binding pocket

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